Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Conceptos Relacionados

Preparation and Reactions of Sulfides02:26

Preparation and Reactions of Sulfides

5.1K
Sulfides are the sulfur analog of ethers, just as thiols are the sulfur analog of alcohol. Like ethers, sulfides also consist of two hydrocarbon groups bonded to the central sulfur atom. Depending upon the type of groups present, sulfides can be symmetrical or asymmetrical. Symmetrical sulfides can be prepared via an SN2 reaction between 2 equivalents of an alkyl halide and one equivalent of sodium sulfide.
5.1K
Preparation and Reactions of Thiols02:33

Preparation and Reactions of Thiols

6.7K
Thiols are prepared using the hydrosulfide anion as a nucleophile in a nucleophilic substitution reaction with alkyl halides. For instance, bromobutane reacts with sodium hydrosulfide to give butanethiol.
6.7K
Protein Modifications in the RER01:26

Protein Modifications in the RER

5.6K
Modification of secretory and transmembrane proteins entering the rough ER begins in the ER lumen. These modifications aid in protein folding and stabilize the acquired tertiary structure. Protein modifications in the rough ER co-occur at different stages of protein folding.
Broadly, these modifications can be categorized into four main categories — glycosylation, formation of disulfide bonds, assembly of protein subunits, and specific proteolytic cleavages like removal of signal...
5.6K
Structure and Nomenclature of Thiols and Sulfides02:17

Structure and Nomenclature of Thiols and Sulfides

5.0K
Thiols and sulfides are sulfur analogs of alcohols and ethers, respectively, where the sulfur atom takes the place of the oxygen atom. Thus, thiols are generally represented as RSH, where R is an alkyl substituent and —SH is the functional group. On the other hand, in sulfides, the central sulfur atom is bonded to two hydrocarbon groups on either side. Depending upon the type of group, sulfides can be either symmetrical or asymmetrical. Both thiols and sulfides display a bent geometry,...
5.0K

También podría leer

Artículos Relacionados

Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

Ordenar por
Same author

CD8<sup>+</sup> T-NK cell crosstalk establishes preemptive immunosurveillance to eliminate antigen-escape tumors.

Frontiers in immunology·2025
Same author

Regulatory Guidelines for the Analysis of Therapeutic Peptides and Proteins.

Journal of peptide science : an official publication of the European Peptide Society·2025
Same author

Molecular Insights into the Heme-Binding Potential of Plant NCR247-Derived Peptides.

Chembiochem : a European journal of chemical biology·2024
Same author

Editorial for the Special Collection "Women in Peptide Science".

Journal of peptide science : an official publication of the European Peptide Society·2024
Same author

Cryo-EM structure of the human native plasma coagulation factor XIII complex.

Blood·2024
Same author

Analysis of the Effects of Ionic Liquid Properties on Electrospray Thruster Performance.

The journal of physical chemistry. B·2024

Video Experimental Relacionado

Updated: Sep 9, 2025

Combining Non-reducing SDS-PAGE Analysis and Chemical Crosslinking to Detect Multimeric Complexes Stabilized by Disulfide Linkages in Mammalian Cells in Culture
09:37

Combining Non-reducing SDS-PAGE Analysis and Chemical Crosslinking to Detect Multimeric Complexes Stabilized by Disulfide Linkages in Mammalian Cells in Culture

Published on: May 2, 2019

10.3K

DiPTH-cisteína y PTH-cisteína en el análisis de enlaces disulfuro utilizando la degradación automática de Edman

Toni Kühl1, Yomnah Y Elsayed2, Alexander Terekhov1

  • 1Pharmaceutical Biochemistry and Bioanalytics, Pharmaceutical Institute, University of Bonn, Bonn, Germany.

Journal of peptide science : an official publication of the European Peptide Society
|August 29, 2025
PubMed
Resumen

Este estudio mejora el análisis de puentes de disulfuro en péptidos utilizando la secuenciación Edman. Al comparar los derivados de PTH, los investigadores identifican con precisión la conectividad de la cisteína, simplificando la aclaración estructural de las proteínas ricas en cisteína.

Palabras clave:
La degradación de EdmanconotoxinaCisteína y sus derivadosPuentes de disulfurode la insulinaPeptídeos y sus derivados

Más Videos Relacionados

Synthesis and Structure Determination of &#181;-Conotoxin PIIIA Isomers with Different Disulfide Connectivities
11:44

Synthesis and Structure Determination of µ-Conotoxin PIIIA Isomers with Different Disulfide Connectivities

Published on: October 2, 2018

12.7K
Targeting Cysteine Thiols for in Vitro Site-specific Glycosylation of Recombinant Proteins
11:25

Targeting Cysteine Thiols for in Vitro Site-specific Glycosylation of Recombinant Proteins

Published on: October 4, 2017

6.7K

Videos de Experimentos Relacionados

Last Updated: Sep 9, 2025

Combining Non-reducing SDS-PAGE Analysis and Chemical Crosslinking to Detect Multimeric Complexes Stabilized by Disulfide Linkages in Mammalian Cells in Culture
09:37

Combining Non-reducing SDS-PAGE Analysis and Chemical Crosslinking to Detect Multimeric Complexes Stabilized by Disulfide Linkages in Mammalian Cells in Culture

Published on: May 2, 2019

10.3K
Synthesis and Structure Determination of &#181;-Conotoxin PIIIA Isomers with Different Disulfide Connectivities
11:44

Synthesis and Structure Determination of µ-Conotoxin PIIIA Isomers with Different Disulfide Connectivities

Published on: October 2, 2018

12.7K
Targeting Cysteine Thiols for in Vitro Site-specific Glycosylation of Recombinant Proteins
11:25

Targeting Cysteine Thiols for in Vitro Site-specific Glycosylation of Recombinant Proteins

Published on: October 4, 2017

6.7K

Área de la Ciencia:

  • La bioquímica
  • Biología estructural
  • Química analítica

Sus antecedentes:

  • Los puentes de disulfuro son cruciales para la estructura y función de las proteínas.
  • La anotación precisa de los enlaces de disulfuro es un desafío que requiere un análisis exhaustivo de los datos.
  • Los métodos actuales para la asignación de enlaces disulfuro pueden ser complejos y propensos a errores.

Objetivo del estudio:

  • Mejorar la aclaración de la conectividad de la cisteína en péptidos y proteínas.
  • Proporcionar un método fiable para la asignación de enlaces disulfuro utilizando la secuenciación Edman.
  • Para facilitar el análisis estructural de las moléculas ricas en cisteína.

Principales métodos:

  • Reimplementación de la secuenciación de Edman para el análisis del puente de disulfuro.
  • Síntesis de los estándares de diPTH-cistina y PTH-cisteína para su comparación.
  • Aplicación de la secuenciación automatizada de Edman a péptidos con enlaces disulfuro múltiple.

Principales resultados:

  • Identificación exitosa de enlaces disulfuro mediante la detección de derivados específicos de PTH durante la secuenciación de Edman.
  • Diferenciación de las semicistinas involucradas en puentes de disulfuro, incluso dentro de los mismos o distintos ciclos de secuenciación.
  • Utilidad demostrada en el análisis de péptidos con dos o tres puentes disulfuro.

Conclusiones:

  • La secuenciación de Edman, con estándares sintetizados, ofrece un enfoque robusto para la asignación de enlaces disulfuro.
  • Este método simplifica la aclaración estructural de péptidos y proteínas complejas ricas en cisteína.
  • El enfoque combinado ayuda a la anotación precisa de los puentes de disulfuro, reduciendo los errores de análisis estructural.