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Updated: Sep 9, 2025

Extraction of Ramie Fiber in Alkali Hydrogen Peroxide System Supported by Controlled-release Alkali Source
Published on: February 6, 2018
Caracterización, modificación y aplicación preliminar de una nueva liasa de pectato de Paenibacillus tarimensis en
Yukun Chen1, Ying Huo1, Shiming Tang1
1Guangdong Key Laboratory of Fermentation and Enzyme Engineering, School of Biology and Biological Engineering ,South China University of Technology, Guangzhou, P. R. China.
Los investigadores diseñaron una nueva enzima pectata liasa para el desgomado de la fibra de ramie. Esta enzima mejorada funciona eficazmente bajo condiciones de alta temperatura y alcalinas, evitando el daño de las fibras y mejorando el procesamiento textil.
Área de la Ciencia:
- Biotecnología
- Ingeniería de enzimas
- Procesamiento textil
Sus antecedentes:
- La fibra Ramie requiere desgomado para las fibras giratorias, siendo la liasa pectada la clave para la eliminación de la pectina.
- Las enzimas convencionales y las duras condiciones de procesamiento (alta temperatura, pH alcalino) causan daño a las fibras de ramie.
- Existe una necesidad crítica de enzimas robustas adecuadas para el desgomado industrial del ramí.
Objetivo del estudio:
- Identificar y caracterizar una nueva liasa de pectato alcalino-termostable para el desgomado de ramie.
- Diseñar una variante mejorada de la pectata liasa con mayor estabilidad y actividad.
- Evaluar el potencial de la enzima diseñada para aplicaciones industriales.
Principales métodos:
- Se ha identificado y expresado una nueva pectata liasa (pel114) de Paenibacillus tarimensis en Pichia pastoris.
- Caracterización bioquímica de la actividad y estabilidad de la pel114 de tipo silvestre en diversas condiciones.
- Se emplearon métodos computacionales (FireProt, dinámica molecular) y mutagenesis dirigida al sitio para diseñar un mutante doble (V467P/A566P).
Principales resultados:
- La pel114 de tipo silvestre mostró una actividad óptima a 60°C y pH 10,0, con una amplia estabilidad de pH (6,0-12,0).
- El mutante V467P/A566P modificado exhibió una mayor estabilidad térmica y conservó una alta actividad específica (891 U·mg−1).
- La vida media del mutante a 65°C fue significativamente mejorada (429,9 minutos frente a 42,9 minutos para WT), un aumento de diez veces.
Conclusiones:
- Se identificó una nueva pectata liasa alcalino-termostable (pel114) y se diseñó para mejorar el rendimiento.
- La enzima modificada demuestra una estabilidad y actividad superiores en condiciones de procesamiento de ramie.
- Este biocatalizador ofrece una solución prometedora para avanzar en el desgomado enzimático en la industria textil de ramie.
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