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Protein Folding

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Proteins are chains of amino acids linked together by peptide bonds. Upon synthesis, a protein folds into a three-dimensional conformation, critical to its biological function. Interactions between its constituent amino acids guide protein folding, and hence the protein structure is primarily dependent on its amino acid sequence.
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...

Protein Folding Quality Check in the RER

Protein Folding Quality Check in the RER

ER is the primary site for the maturation and folding of soluble and transmembrane secretory proteins. The calnexin cycle is a specific chaperone system that folds and assesses the confirmation of N-glycosylated proteins before they can exit the ER lumen. The primary players of this quality check pipeline are the lectins, ER-resident chaperones, and a glucosyl transferase enzyme. In case the calnexin system in the lumen fails to salvage a misfolded protein, it is transported to the cytoplasm...

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En celulosa Umpolung de cisteína para la exploración de la estructura de las proteínas

Philipp Hartmann^1,2, Kostiantyn Bohdan^1,2, Lara Vogelsang³

¹Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Kaiser-Wilhelm-Platz 1, 45470 Mülheim an der Ruhr, Germany.

Journal of the American Chemical Society

|September 19, 2025

Resumen

Este resumen es generado por máquina.

El tetrafluoroborato de tiantenio de vinilo (VTT) permite el enlace cruzado de proteínas en una sola etapa mediante la formación rápida de iones de episulfonio electrófilos a partir de tiolos de cisteinilo nativos. Este método etiqueta eficientemente las proteínas intracelularmente para la predicción de la estructura.

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Analyzing Protein Architectures and Protein-Ligand Complexes by Integrative Structural Mass Spectrometry

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Published on: October 15, 2018

Área de la Ciencia:

Biología Química
Proteomía
Biología estructural

Sus antecedentes:

El enlace cruzado intramolecular de aminoácidos es crucial para sondear la estructura de la proteína.
Los métodos existentes como la inserción de carbenos requieren dos pasos, mientras que los electrófilos bifuncionales tienen limitaciones en la captura de conformaciones de proteínas transitorias.
Se necesita una estrategia de enlace cruzado in situ de un solo paso para un análisis eficiente de la estructura de la proteína.

Objetivo del estudio:

Introducir una nueva estrategia de enlace cruzado de un solo paso utilizando tetrafluoroborato de tiantenio vinílico (VTT).
Demostrar la eficiencia y la velocidad del enlace cruzado mediado por VTT dentro de las células vivas.
Para resaltar la utilidad de VTT para la determinación de la estructura proteica en todo el proteoma.

Principales métodos:

Se utilizó tetrafluoroborato de tiantenio de vinilo (VTT) para una reacción de enlace cruzado de un solo paso.
Aprovechó el umpolung de los tiolos cisteinilo nativos para generar iones episulfonio electrófilos.
Reacciones de enlace cruzado realizadas en varios tipos de células y comparadas con reactivos existentes (maleimida, iodoacetamida).

Principales resultados:

VTT mediación rápida (dentro de minutos) en el lugar de enlace cruzado de aminoácidos en diversos tipos de células.
El VTT exhibe una rápida absorción celular, lo que permite un etiquetado intracelular eficiente incluso en presencia de reactivos competidores.
La reacción forma enlaces estables de etileno entre la cisteína y los aminoácidos nucleófilos.

Conclusiones:

El VTT proporciona un método sencillo y eficiente de un solo paso para el enlace cruzado de proteínas en celulosa.
La rápida generación de iones de episulfonio sin activación exógena facilita la predicción de la estructura.
Este enfoque ofrece una herramienta valiosa para generar información estructural cuantitativa de todo el proteoma.