Análisis comparativo mediante espectrometría de masas de la actividad proteolítica en vino y vinagres de vino

Área de la Ciencia:

• Bioquímica
• Ciencia de los Alimentos
• Enzimología

Sus antecedentes:

• Las enzimas proteolíticas de origen vegetal como la bromelina y la papaína son cruciales en el procesamiento de alimentos y la bioquímica.
• Se ha identificado una cisteína proteasa (CYSP) en productos de vid, que muestra similitud con las endopeptidasas de cisteína vegetales conocidas.

Objetivo del estudio:

• Investigar la actividad proteolítica y la especificidad del vino y los vinagres de vino.
• Identificar los tipos de proteasas presentes y sus patrones de escisión en estos productos.

Principales métodos:

• Análisis basado en espectrometría de masas de muestras comerciales y preparadas en laboratorio de vino y vinagre.
• Ensayos de actividad y especificidad de proteasas utilizando estándares de proteínas, caseína y carne de res picada.
• Se emplearon espectrofotometría con azocaseína y zimografía de gelatina.

Principales resultados:

• Se confirmó la presencia de CYSP y se indicó la participación de proteasas de aspartilo.
• Se identificaron sitios de escisión de péptidos, con residuos C-terminales frecuentes que incluyen L, F, R, Y, K y D/E.
• Se encontró que la actividad de CYSP era mayor en el vino, mientras que la actividad de proteasas de aspartilo era predominante en el vinagre.

Conclusiones:

• Los productos de vid contienen múltiples proteasas activas, incluidas CYSP y proteasas de aspartilo.
• Los distintos perfiles de proteasas en el vino y el vinagre reflejan sus diferentes procesos de producción.
• La comprensión de estas actividades enzimáticas es importante tanto para el procesamiento de alimentos como para las aplicaciones bioquímicas.