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Protein Glycosylation

Protein Glycosylation

Glycosylation, the most common post-translational modification for proteins, serves diverse functions. Adding sugars to proteins makes the proteins more resistant to proteolytic digestion. Glycosylated proteins can act as markers and receptors to promote cell-cell adhesion. Additionally, they have many essential quality control functions in the cell, such as correct protein folding and facilitating transport of misfolded proteins to the cytosol, which can be degraded.
Glycosylation occurs in...

Structural Protein Function

Structural Protein Function

Structural proteins are a category of proteins responsible for functions ranging from cell shape and movement to providing support to major structures such as bones, cartilage, hair, and muscles. This group includes proteins such as collagen, actin, myosin, and keratin.
Collagen, the most abundant protein in mammals, is found throughout the body. In connective tissue, such as skin, ligaments, and tendons, it provides tensile strength and elasticity. In bones and teeth, it mineralizes to...

Structural Protein Function

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Mechanical Protein Functions

Mechanical Protein Functions

Proteins perform many mechanical functions in a cell. These proteins can be classified into two general categories- proteins that generate mechanical forces and proteins that are subjected to mechanical forces. Proteins providing mechanical support to the structure of the cell, such as keratin, are subjected to mechanical force, whereas proteins involved in cell movement and transport of molecules across cell membranes, such as an ion pump, are examples of generating mechanical force.

cAMP-dependent Protein Kinase Pathways

cAMP-dependent Protein Kinase Pathways

Cyclic Adenosine Monophosphate (cAMP) is an essential second messenger that activates protein kinase A (PKA) and regulates various biological processes. A single epinephrine molecule binds to GPCR and activates several heterotrimeric G proteins, each stimulating multiple adenylyl cyclase, amplifying the signal, and synthesizing large numbers of cAMP molecules. Small changes in cAMP concentration affect PKA activity. The binding of four cAMP molecules induces a conformational change in PKA,...

Mechanical Protein Function

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Descubrimiento de la función proteica dependiente de la glicosilación mediante perfilado de proteoma térmico

Johannes F Hevler, Mirat Sojitra, Tomislav Caval

bioRxiv : the preprint server for biology

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Resumen

La alteración de la glicosilación de proteínas desencadena respuestas celulares al estrés y la degradación de proteínas. Cambios específicos en los glicanos, como la pérdida de fucosilación, impactan la función de las proteínas de la superficie celular, ofreciendo posibles vías terapéuticas.

Palabras clave:

glicosilación proteoma perfilado térmico estrés celular degradación de proteínas fucosilación glicanos proteínas de superficie celular terapéutica

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Targeting Cysteine Thiols for in Vitro Site-specific Glycosylation of Recombinant Proteins

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Published on: October 4, 2017

Área de la Ciencia:

Bioquímica
Biología Celular
Biología de Sistemas

Sus antecedentes:

La glicosilación de proteínas es crucial para las funciones celulares como el plegamiento y la estabilidad de las proteínas.
No se comprende bien el impacto de la glicosilación anormal en la función e interacciones de las proteínas.

Objetivo del estudio:

Investigar sistemáticamente cómo la glicosilación afecta la estabilidad y la función de las proteínas.
Explorar las consecuencias de la glicosilación alterada en los procesos celulares y las redes de interacción de proteínas.

Principales métodos:

Se utilizó proteómica basada en espectrometría de masas, glicobiología química y simulaciones de dinámica molecular.
Se alteró la vía secretora para generar proteínas con distintas estructuras de glicanos.
Se empleó el perfilado de proteoma térmico para analizar las consecuencias funcionales de los cambios en la glicosilación.

Principales resultados:

Se observaron respuestas celulares al estrés convergentes, incluida la reorganización del tráfico y la redirección de proteínas hacia la degradación, tras las perturbaciones de la glicosilación.
Se identificaron modificaciones de glicanos terminales, específicamente la sialilación y la fucosilación, como las que tienen el impacto más significativo en la función de las proteínas de la superficie celular.
Se demostró que la pérdida de fucosilación en la integrina alfa 4 restringe la dinámica conformacional, reduciendo la afinidad de unión a VCAM-1.

Conclusiones:

La regulación de la función proteica por la glicosilación es compleja y se extiende más allá de la simple identificación de glicoformas.
Las perturbaciones en la glicosilación terminal, particularmente la fucosilación, pueden alterar significativamente la función e interacciones de las proteínas.
Los hallazgos sugieren posibles estrategias terapéuticas dirigidas a la glicosilación para enfermedades como la esclerosis múltiple.