Péptidos prebióticos se ensamblan espontáneamente en enzimas primordiales

Área de la Ciencia:

• Química del origen de la vida
• Bioquímica
• Ciencia de materiales

Sus antecedentes:

• Las moléculas prebióticas como los ribonucleótidos y los péptidos tienen una estabilidad y un potencial catalítico limitados.
• Los ensamblajes intermoleculares, como los amiloides, ofrecen complejidad estructural y estabilidad como alternativas.
• La comprensión de los catalizadores primordiales es crucial para la química que precede a la vida.

Objetivo del estudio:

• Investigar el potencial catalítico de los amiloides ensamblados con péptidos prebióticos.
• Explorar los amiloides como enzimas antiguas plausibles en un contexto prebiótico.
• Evaluar la estabilidad y actividad de estos catalizadores amiloides en diversas condiciones.

Principales métodos:

• Ensamblaje de péptidos en diversas condiciones similares a las prebióticas.
• Caracterización de los ensamblajes resultantes para características amiloides canónicas.
• Evaluación de la actividad catalítica de los amiloides en la liberación de fosfato del trifosfato de adenosina y polifosfato.
• Prueba de la estabilidad de los amiloides bajo tratamientos severos.

Principales resultados:

• Los amiloides se formaron espontáneamente en condiciones similares a las prebióticas con características amiloides canónicas.
• Estos amiloides exhibieron catálisis similar a la enzimática en la liberación de fosfato del trifosfato de adenosina.
• La actividad catalítica superó a la de las secuencias no prebióticas y resistió condiciones duras.
• Los amiloides también mostraron actividad con polifosfato, una molécula prebiótica clave.

Conclusiones:

• Los amiloides ensamblados con péptidos prebióticos pueden funcionar como entidades catalíticas.
• Estos hallazgos respaldan el papel de los amiloides como enzimas antiguas.
• Los amiloides representan una ruta prometedora para diseñar catalizadores bioinspirados de alta actividad.