Conocimientos mecanísticos sobre la gelación de aislado de proteína de soja mediante una estrategia de precomplejo de...

Área de la Ciencia:

• Ciencia de los Alimentos
• Ciencia de los Materiales
• Bioquímica

Sus antecedentes:

• Los geles ternarios (proteína-polifenol-polisacárido) enfrentan competencia de unión molecular, lo que compromete la integridad de la red.
• La celulosa microcristalina (MCC) se puede utilizar para pre-complejar polifenoles, lo que podría mejorar las propiedades del gel.

Objetivo del estudio:

• Investigar el impacto de los MCC-polifenoles precomplejados en la estructura y función del gel de aislado de proteína de soja (SPI).
• Comparar la eficacia de la precomplejación frente a la adición secuencial de componentes.

Principales métodos:

• Precomplejación de MCC con ácido clorogénico (CA), ácido tánico (TA) y (-)-epigalocatequina 3-galato (EGCG).
• Incorporación de complejos MCC-polifenol en geles de SPI.
• Caracterización mediante FTIR, difracción de rayos X, SEM, acoplamiento molecular, espectroscopía de fluorescencia y RMN de campo bajo.

Principales resultados:

• Los complejos MCC-TA mostraron un alto injerto de polifenoles y una cristalinidad de MCC alterada, lo que indica fuertes interacciones.
• La incorporación de MCC-TA mejoró significativamente la capacidad de retención de agua y la resistencia del gel de SPI.
• La microscopía electrónica de barrido (SEM) y el acoplamiento molecular confirmaron la mejora de la cohesión de la red y las interacciones proteína-fenólicas.
• El análisis estructural reveló una conformación estabilizada de SPI y un aumento del contenido de hoja beta.
• La RMN de campo bajo indicó una movilidad controlada del agua, mejorando la flexibilidad del gel.

Conclusiones:

• La precomplejación, particularmente con MCC-TA, mitiga eficazmente la competencia de unión en geles ternarios.
• Esta estrategia mejora significativamente las propiedades estructurales y funcionales de los geles de SPI.
• Los hallazgos ofrecen un método prometedor para desarrollar alimentos estructurados mejorados a base de proteínas.