Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Experimentos Relacionados

El dicroísmo circular de ultravioleta lejana de flujo detenido y flujo cerrado.

J Luchins, S Beychok

    Science (New York, N.Y.)
    |January 27, 1978
    PubMed
    Resumen
    Este resumen es generado por máquina.

    Videos de Conceptos Relacionados

    También podría leer

    Artículos Relacionados

    Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

    Ordenar por
    Same author

    Proteolytic dissection of a hapten binding site.

    Proteins·1986
    Same author

    Stopped-flow circular dichroism.

    Methods in enzymology·1986
    Same author

    cDNA of the immunoglobulin kappa chain of an Epstein-Barr virus-transformed human lymphoid cell line: partial sequence determination and bacterial expression.

    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America·1985
    Same author

    A heme binding site on myelin basic protein: characterization, location, and significance.

    Archives of biochemistry and biophysics·1984
    Same author

    A human myeloma immunoglobulin G binding four moles of calcium associated with asymptomatic hypercalcemia.

    Journal of clinical immunology·1984
    Same author

    The effect of cupric ion on the reoxidation pathway of an IgG1 immunoglobulin.

    Biochemical and biophysical research communications·1982

    Un nuevo instrumento de dicroísmo circular de flujo detenido permite la monitorización directa del rápido plegamiento y despliegue de las proteínas. Esta técnica rastrea cambios rápidos en la estructura secundaria utilizando espectroscopia ultravioleta lejana.

    Área de la Ciencia:

    • Química biofísica y bioquímica.
    • La bioquímica es la bioquímica.
    • La espectroscopia es una técnica de espectroscopia.

    Sus antecedentes:

    • Las investigaciones cinéticas de reacciones rápidas a menudo requieren métodos espectroscópicos avanzados.
    • El monitoreo de los cambios en la actividad óptica durante las reacciones es crucial para comprender los mecanismos de reacción.
    • El plegamiento y el despliegue de las proteínas implican rápidas alteraciones en la estructura secundaria.

    Objetivo del estudio:

    • Construir y validar un instrumento de dicroísmo circular de flujo detenido para estudios cinéticos.
    • Aplicar el instrumento para observar cambios rápidos en la estructura secundaria de la proteína.
    • Para demostrar la utilidad del dicroísmo circular para el monitoreo de la dinámica de las proteínas.

    Principales métodos:

    Videos de Experimentos Relacionados

    • Construcción de un instrumento de dicroísmo circular de flujo detenido con un rango de longitud de onda de 200-750 nm.
    • Utilizando la espectroscopia ultravioleta lejana para observar cambios en la conformación de la columna vertebral.
    • Después de las reacciones de plegamiento y despliegue de proteínas a 222 nm.

    Principales resultados:

    • El instrumento realiza con éxito investigaciones cinéticas de reacciones rápidas que implican cambios en la actividad óptica.
    • La capacidad de ultravioleta lejana permite la observación de alteraciones rápidas en la conformación de la columna vertebral de la proteína.
    • Se logró un monitoreo directo de los rápidos cambios de estructura secundaria en las proteínas durante el plegado / desdoblamiento.

    Conclusiones:

    • El instrumento de dicroísmo circular de flujo detenido desarrollado es eficaz para estudiar reacciones bioquímicas rápidas.
    • El instrumento proporciona una poderosa herramienta para investigar la dinámica de las proteínas y los cambios conformacionales.
    • La espectroscopia de dicroísmo circular es un método valioso para el análisis en tiempo real de las transiciones de la estructura secundaria de proteínas.