Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Experimentos Relacionados

Las proteínas básicas se unen a la inmunoglobulina G: ¿un mecanismo para la desmielinización de la enfermedad?

R N Poston

    Lancet (London, England)
    |June 9, 1984
    PubMed
    Resumen

    La inmunoglobulina G agregada por calor (HAGG) se une fuertemente a la proteína básica de la mielina, lo que puede causar desmielinización en la esclerosis múltiple. El suero normal inhibe esta interacción no específica, ofreciendo información sobre la enfermedad.

    Videos de Conceptos Relacionados

    También podría leer

    Artículos Relacionados

    Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

    Ordenar por
    Same author

    Serum concentration of total soluble CD44 is elevated in smokers.

    Biomarkers : biochemical indicators of exposure, response, and susceptibility to chemicals·2013
    Same author

    The acute influence of tobacco smoking on adhesion molecule expression on monocytes and neutrophils and on circulating adhesion molecule levels in vivo.

    Addiction biology·2010
    Same author

    The influence of vitamin C on systemic markers of endothelial and inflammatory cell activation in smokers and non-smokers.

    Inflammation research : official journal of the European Histamine Research Society ... [et al.]·2005
    Same author

    Lipid-rafts: the missing link that integrates platelet functions?

    Journal of thrombosis and haemostasis : JTH·2003
    Same author

    Protein nitration in cutaneous inflammation in the rat: essential role of inducible nitric oxide synthase and polymorphonuclear leukocytes.

    British journal of pharmacology·2002
    Same author

    Cell biotinylation provides a sensitive and effective detection technique for cellular adhesion assays: comparison with existing methods.

    Journal of immunological methods·2001

    Área de la Ciencia:

    • Inmunología Inmunología.
    • La neurociencia es la neurociencia.
    • La bioquímica es la bioquímica.

    Sus antecedentes:

    • Las interacciones de la inmunoglobulina G (IgG) con los antígenos del sistema nervioso central (SNC) están implicadas en la patogénesis de la esclerosis múltiple (EM).
    • La proteína básica de mielina (MBP) es un componente clave de la mielina del SNC y un objetivo potencial en enfermedades desmielinizantes autoinmunes.
    • El papel de la unión inespecífica de IgG en la patogénesis de la EM sigue siendo incompletamente entendido.

    Objetivo del estudio:

    • Investigar las características de unión de la inmunoglobulina G agregada por calor (HAGG) a las proteínas básicas, específicamente a la proteína básica de mielina (MBP).
    • Explorar el papel potencial de esta interacción en el contexto de la patogénesis de la esclerosis múltiple (EM).
    • Para identificar los factores que modulan la unión de HAGG a MBP.

    Videos de Experimentos Relacionados

    Principales métodos:

    • Se utilizaron ensayos de unión de fase sólida para evaluar la interacción entre HAGG y MBP.
    • Se midió la activación del complemento por HAGG ligado.
    • Los estudios de inhibición se realizaron utilizando suero humano normal y líquido cefalorraquídeo.

    Principales resultados:

    • La inmunoglobulina G agregada por calor (HAGG) demostró una fuerte unión a las proteínas básicas de fase sólida, incluida la proteína básica de mielina (MBP), a diferencia de las IgG monoméricas.
    • El HAGG atado era capaz de activar el complemento.
    • El suero humano normal inhibió significativamente la unión de HAGG, incluso cuando se descomplementa o se diluye.
    • El líquido cefalorraquídeo exhibió efectos inhibidores más débiles en comparación con el suero.

    Conclusiones:

    • La unión no específica de HAGG a MBP, un componente de la mielina del SNC, podría contribuir a la desmielinización en la esclerosis múltiple.
    • Esta interacción puede estar mediada por mecanismos similares a otras interacciones Fc ligando-IgG, como con C1q.
    • Si bien la IgG unida se encuentra en las placas de EM y la IgG de pacientes con EM puede inducir la desmielinización experimental, este mecanismo de unión no específico ofrece un vínculo potencial en la patogénesis del trastorno, especialmente dada la falta de evidencia de inmunidad específica a los antígenos del SNC en EM.