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Evidencia de inhibidores para la interacción alosterica en el complejo multienzima de la replitasa.

G P veer Reddy, A B Pardee

    Nature
    |July 7, 1983
    PubMed
    Resumen

    Los investigadores descubrieron que la timidilato sintasa está funcionalmente vinculada a otras enzimas de biosíntesis del ADN en las células de hámster. Los inhibidores dirigidos a las enzimas de síntesis de ADN afectan la actividad de la timidilato sintasa dentro de las células intactas, lo que sugiere interacciones complejas.

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    Área de la Ciencia:

    • Biología Molecular Biología Molecular
    • Biología celular Biología celular.
    • La bioquímica es la bioquímica.

    Sus antecedentes:

    • Anteriormente se había identificado una fracción nuclear ("replitasa") de los fibroblastos embrionarios de hámster chino de fase S (células CHEF/18) que contienen enzimas para la biosíntesis del ADN.
    • Esta fracción de replitasa comprende partículas esféricas de ~25 nm, lo que sugiere complejos multienzimales para la síntesis de nuevo ADN.

    Objetivo del estudio:

    • Para investigar la asociación funcional de la timidilato sintasa con otras enzimas dentro del complejo de síntesis de ADN.
    • Para explorar el impacto de los inhibidores enzimáticos específicos en la actividad de la timidilato sintasa en células intactas frente a extractos solubles.

    Principales métodos:

    • Se utilizaron inhibidores específicos: hidroxiurea (ribonucleótido reductasa), novobiocina (topoisomerasa) y afidicolina (alfa polimerasa del ADN).

    Videos de Experimentos Relacionados

  • Evaluó la inhibición de la actividad de la timidilato sintasa en las células intactas de la fase S CHEF/18.
  • Comparación de la actividad de la timidilato sintasa en extractos celulares solubles bajo las mismas condiciones inhibidoras.

    • Principales resultados:

    • La hidroxiurea, la novobiocina y la afidicolina inhibieron la actividad de la timidilato sintasa en las células intactas del CHEF/18.
    • Estos inhibidores no afectaron la actividad de la timidilato sintasa en extractos celulares solubles.
    • Se ha demostrado la asociación funcional de la timidilato sintasa con otras enzimas de la biosíntesis del ADN.

    Conclusiones:

    • Los resultados sugieren interacciones alostéricas entre las subunidades del complejo de síntesis de ADN multienzima.
    • Estas interacciones son moduladas por inhibidores específicos de enzimas en células intactas.
    • Apoya el modelo de un complejo coordinado y multienzima para la replicación del ADN.