El ligando de E-selectina ESL-1 es una variante de un receptor para el factor de crecimiento de los fibroblastos

Área de la Ciencia:

• Inmunología Inmunología.
• Biología Molecular Biología Molecular
• Biología celular Biología celular.

Sus antecedentes:

• La E-selectina es una molécula de adhesión celular inducible en las células endoteliales.
• Media la unión de los neutrófilos y actúa como una lectina dependiente del calcio.
• Anteriormente se había identificado una glicoproteína 150K como el principal ligando de la E-selectina en las células mieloides.

Objetivo del estudio:

• Para aislar el ADN complementario (ADNc) para el ligando de la E-selectina (ESL-1).
• Para caracterizar la estructura y función de ESL-1 en la adhesión celular.

Principales métodos:

• Aislamiento por afinidad utilizando una forma recombinante de anticuerpo similar al ratón E-selectin.
• Aislamiento de ADNc de ratón para ESL-1.
• Análisis de secuencias y comparación con proteínas conocidas.
• Ensayos funcionales utilizando células transfectadas con E-selectina y ESL-1. recombinante.

Principales resultados:

• Se aisló el cDNA de ESL-1, revelando una identidad del 94% de aminoácidos con el receptor del factor de crecimiento del fibroblasto rico en cisteína del pollo.
• ESL-1 posee un dominio aminoterminal único de 70 aminoácidos.
• La fucosilación de ESL-1 es esencial para su unión a la E-selectina.
• La ESL-1 fucosilada recombinante apoya la adhesión celular mediada por E-selectina.
• Los anticuerpos contra ESL-1 inhiben la unión de las células mieloides a la E-selectina.

Conclusiones:

• ESL-1 funciona como un ligando de adhesión celular principal para la E-selectina en las células mieloides.
• La estructura de ESL-1 es similar a la de un receptor, pero actúa como una molécula de adhesión.
• La fucosilación es una modificación crítica para la función de ESL-1 en la adhesión mediada por E-selectina.