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Una enzima proficiente es una enzima competente.

A Radzicka1, R Wolfenden

  • 1Department of Biochemistry and Biophysics, University of North Carolina, Chapel Hill 27599.

Science (New York, N.Y.)
|January 6, 1995
PubMed
Resumen

La descarboxilación espontánea del ácido orotico y la hidrólisis de los enlaces fosfodiéster ocurren durante millones de años. Las enzimas aceleran drásticamente estas reacciones, y la orotidina 5'-fosfato descarboxilasa muestra una eficiencia catalítica excepcional.

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Área de la Ciencia:

  • La bioquímica es la bioquímica.
  • La cinética química es la cinética química.
  • Biología Molecular Biología Molecular

Sus antecedentes:

  • Las reacciones químicas espontáneas, como la descarboxilación del ácido orotico y la hidrólisis del enlace fosfodiéster, son procesos fundamentales en los sistemas biológicos.
  • Comprender las tasas de estas reacciones no catalizadas proporciona una línea de base para evaluar la catálisis enzimática.
  • Estudios anteriores han establecido tasas lentas para varias reacciones bioquímicas bajo condiciones fisiológicas.

Objetivo del estudio:

  • Para determinar las velocidades de reacción espontánea de la descarboxilación del ácido orotico y la hidrólisis del enlace fosfodiéster.
  • Para comparar el rango de las constantes de velocidad espontáneas con las de las reacciones catalizadas por enzimas.
  • Para investigar la eficiencia catalítica de la orotidina 5 omino-fosfato descarboxilasa.

Principales métodos:

  • La descarboxilación del ácido orotico se estudió en tubos de cuarzo a temperaturas elevadas para extrapolar las tasas a temperatura ambiente.
  • Se midió la hidrólisis espontánea del fosfato de dimetilo para determinar la labilidad del enlace fosfodiéster.
  • La cinética de la enzima, específicamente la constante de velocidad de segundo orden (kcat/Km) y la constante de disociación (Kd), se analizaron para la orotidina 5 ominofosfato descarboxilasa.

Principales resultados:

  • La descarboxilación del ácido orotico tiene un tiempo de semidesintegración (t1/2) de 78 millones de años en una solución acuosa neutra a temperatura ambiente.
  • La hidrólisis del fosfato de dimetilo tiene un t1/2 de 130.000 años, lo que indica una escisión lenta y espontánea del enlace fosfodiéster.
  • Estas tasas espontáneas abarcan más de 14 órdenes de magnitud, en contraste con el rango más estrecho de 600 veces de las reacciones catalizadas por enzimas.
  • La orotidina 5 omino-fosfato descarboxilasa acelera la reacción 10 17 veces, uniendo el estado de transición con Kd < 5 x 10 24 M.

Conclusiones:

  • Las reacciones bioquímicas espontáneas presentan vidas medias extremadamente largas, lo que pone de relieve la necesidad de la catálisis enzimática para la vida.
  • Las enzimas proporcionan un rango catalítico mucho más eficiente en comparación con las reacciones no catalizadas.
  • La orotidina 5 omino-fosfato descarboxilasa representa un pináculo de la eficiencia enzimática, reduciendo drásticamente la energía de activación y estabilizando el estado de transición.

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