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El polimorfismo estructural de la adherencia bacteriana pili pili.

E Bullitt1, L Makowski

  • 1Department of Biophysics, Boston University School of Medicine, Massachusetts 02118-2394.

Nature
|January 12, 1995
PubMed
Resumen

P-pili uropatógeno, estructuras de adhesión bacteriana, resisten el flujo de orina debido a su resistencia mecánica. Estos pili pueden desenredarse para extenderse cinco veces su longitud original sin despolimerizarse.

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Área de la Ciencia:

  • Microbiología Microbiología.
  • Biología Estructural Biología estructural.
  • La biofísica es la biofísica.

Sus antecedentes:

  • Los pili de adhesión bacteriana son cruciales para la unión específica y la fijación a las células huésped.
  • Los P-pili uropatógenos exhiben una notable resistencia mecánica, lo que les permite soportar el flujo de orina y resistir el aclaramiento.
  • P-pili son estructuras complejas con dimensiones definidas y composición proteica.

Objetivo del estudio:

  • Investigar las propiedades estructurales y la resistencia mecánica del P-pili.pili. uropatogénico.
  • Comprender el mecanismo por el cual P-pili mantiene el apego bacteriano a pesar de las fuerzas fisiológicas.
  • Para aclarar la base estructural de la capacidad única de desentrañamiento de P-pili.pili.

Principales métodos:

Videos de Experimentos Relacionados

  • Reconstrucción tridimensional de las P-pili.
  • Análisis de la composición de las proteínas y su organización estructural.
  • Investigación de las propiedades mecánicas y las transiciones estructurales.

Principales resultados:

  • Las P-pili tienen aproximadamente 1 micrón de largo, 68 Angstroms de diámetro, y están compuestas por ~1,000 subunidades de PapA.
  • La estructura del pilus está anclada por PapH y termina en un fibrilo (PapK, PapE, PapF) que presenta la adhesión PapG.
  • Una transición estructural permite a P-pili deshacerse en una estructura extendida y más delgada cinco veces su longitud original sin despolimerización.

Conclusiones:

  • P-pili posee un mecanismo estructural único que permite una extensión significativa, lo que contribuye a su función adhesiva y resistencia.
  • Los C-terminales conservados de las proteínas estructurales median la unión a la chaperona PapD, esencial para el ensamblaje del pilar.
  • La comprensión de la estructura P-pili proporciona información sobre la patogénesis bacteriana y los posibles objetivos terapéuticos.