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Cleavage de la poli (ADP-ribosa) polimerasa por una proteasa con propiedades como el ICE
Y A Lazebnik1, S H Kaufmann, S Desnoyers
1Department of Cell Biology and Anatomy, Johns Hopkins School of Medicine, Baltimore, Maryland 21205.
Nature
|September 22, 1994
Resumen
Una nueva proteasa, prICE, inicia la apoptosis mediante la escisión de PARP. Esta proteasa es distinta de la ICE y es crucial para la apoptosis en extractos celulares.
Área de la Ciencia:
- La bioquímica es la bioquímica.
- Biología Molecular Biología Molecular
- Biología celular Biología celular.
Sus antecedentes:
- La enzima de conversión de la interleucina 1-beta (ICE) / las proteasas de la familia ced-3 están implicadas en el inicio de la apoptosis.
- La apoptosis implica cambios complejos bioquímicos y morfológicos.
Objetivo del estudio:
- Identificar y caracterizar nuevas proteasas involucradas en la apoptosis.
- Para investigar el papel de una proteasa recién identificada, prICE, en la vía apoptótica.
Principales métodos:
- Utilizó un sistema libre de células que imita la apoptosis.
- Actividad de proteasa evaluada, incluida la escisión de la poli (ADP-ribosa) polimerasa (PARP).
- Especificidad del sustrato investigado de prICE e ICE.
Principales resultados:
- Identificaron una nueva proteasa parecida al ICE, denominada prICE, activa en la apoptosis.
- prICE divide PARP, una enzima nuclear clave en la apoptosis.
- prICE e ICE exhiben distintas especificidades de sustrato; prICE no divide la pro-interleucina-1-beta, y ICE no divide la PARP.
- La inhibición del prICE bloqueó todos los eventos apoptóticos en extractos celulares.
Conclusiones:
- prICE es una proteasa distinta crucial para iniciar la apoptosis.
- prICE juega un papel fundamental en la fase activa de la apoptosis, tanto in vitro como potencialmente en células intactas.