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Estructura de la enzima reguladora alostérica de la biosíntesis de purinas
J L Smith1, E J Zaluzec, J P Wery
1Department of Biological Sciences, Purdue University, West Lafayette, IN 47907.
Science (New York, N.Y.)
|June 3, 1994
Resumen
La estructura de la amidotransferasa de glutamina 5-fosforibosil-1-pirofosfato (PRPP) de Bacillus subtilis se determinó mediante difracción anómala de varias longitudes de onda. Esto revela cómo el monofosfato de adenosina (AMP) regula la enzima.
Área de la Ciencia:
- La bioquímica es la bioquímica.
- Biología Estructural Biología estructural.
- Enzimología Enzimología.
Sus antecedentes:
- La síntesis de nucleótidos de purina es esencial para la vida.
- La glutamina PRPP amidotransferasa regula esta vía.
- Los homólogos eucariotas son difíciles de estudiar.
Objetivo del estudio:
- Determinar la estructura de la amidotransferasa de la glutamina del Bacillus subtilis PRPP.
- Aclarar el mecanismo de la regulación alostérica por los nucleótidos de purina.
Principales métodos:
- Se empleó difracción anómala de múltiples longitudes de onda (MAD, por sus siglas en inglés).
- La enzima fue aislada de Bacillus subtilis.
Principales resultados:
- Se resolvió la estructura de la enzima tetramérica de 200 kilodaltones.
- El monofosfato de adenosina (AMP) se une a los sitios catalíticos y reguladores.
- Un grupo [4Fe-4S] sensible al oxígeno está presente en cada subunidad.
Conclusiones:
- La estructura de la enzima proporciona información sobre la unión de la glutamina y la transferencia de amoníaco.
- La unión de AMP modula la sensibilidad al oxígeno del grupo [4Fe-4S].
- Esta estructura sirve como modelo para las enzimas eucariotas superiores.