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Updated: Aug 14, 2026

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Static Adhesion Assay for the Study of Integrin Activation in T Lymphocytes
Published on: June 13, 2014
Formación e hidrólisis de ADP-ribosa cíclica catalizada por el antígeno linfocitario CD38
M Howard1, J C Grimaldi, J F Bazan
1DNAX Research Institute, Palo Alto, CA 94304.
Resumen
CD38, una enzima en los linfocitos, crea ADP-ribosa cíclica (cADPR) a partir del NAD+. Esta molécula mejora la proliferación de células B, lo que sugiere CD38.
Área de la Ciencia:
- Inmunología Inmunología.
- La bioquímica es la bioquímica.
- Biología Molecular Biología Molecular
Sus antecedentes:
- CD38 es una glicoproteína que se encuentra en los linfocitos B y T.
- CD38 comparte similitudes estructurales con las enzimas que metabolizan el nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+).
Objetivo del estudio:
- Para investigar la actividad enzimática de CD38.
- Explorar el papel de CD38 en la función de los linfocitos a través de sus productos enzimáticos.
Principales métodos:
- Se ha construido y expresado ADN complementario para el dominio extracelular de la CD38 murina.
- Purificado CD38 recombinante soluble purificado hasta la homogeneidad.
- Se analizó la actividad enzimática del CD38 soluble utilizando NAD+ como sustrato.
- Se administra ADP-ribosa cíclica purificada purificada (cADPR) a las células B murinas activadas.
Principales resultados:
- El CD38 soluble demostró la capacidad de catalizar la formación e hidrólisis de la ADP-ribosa cíclica (cADPR) a partir del NAD+.
- Se descubrió que el cADPR purificado mejora la respuesta proliferativa de las células B murinas activadas.
Conclusiones:
- La actividad enzimática de CD38, específicamente su producción de cADPR, puede desempeñar un papel importante en la regulación de la proliferación de linfocitos.
- La función de CD38 en los linfocitos podría estar relacionada con su metabolito movilizador de calcio, cADPR.

