Mad: un socio heterodímero para Max que se opone a la actividad transcripcional de Myc

Área de la Ciencia:

• Biología Molecular Biología Molecular
• Genética La genética.
• Interacciones de las proteínas.

Sus antecedentes:

• Las proteínas Myc son factores de transcripción que heterodimerizan con Max.
• El papel de Max en la mediación de las funciones de otras proteínas reguladoras no se entiende completamente.

Objetivo del estudio:

• Para identificar nuevas proteínas que interactúan con Max.
• Para caracterizar la función y las propiedades de unión al ADN de las proteínas que interactúan con Max.

Principales métodos:

• Cribado de una biblioteca de expresiones lambda gt11 utilizando la proteína Max radiomarcada.
• Ensayos de unión in vitro para evaluar las interacciones proteína-proteína.
• Ensayos de transactivación in vivo para evaluar la actividad transcripcional.

Principales resultados:

• Identificación de una nueva proteína bHLH-Zip, Mad, que se une a Max.
• Formación de heterodímeros Mad-Max con propiedades de unión al ADN similares a las de Myc-Max.
• Tanto los complejos Myc-Max como Mad-Max son favorecidos sobre los homodímeros Max y no se ven afectados por la fosforilación CKII.
• Los complejos Mad-Max y Myc-Max exhiben funciones opuestas en la transcripción.

Conclusiones:

• Max es un mediador central en una red de factores de transcripción que involucra a Myc y Mad.
• Mad representa un novedoso socio funcional para Max, con roles de transcripción opuestos a los de Myc.