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El par de nitrogenasa FeMo-cofactor y P-cluster: 2.2 Una resolución de las estructuras de resolución
1Division of Chemistry and Chemical Engineering, California Institute of Technology, Pasadena 91125.
Science (New York, N.Y.)
|May 7, 1993
Resumen
La verificación cristalográfica de la proteína nitrogenasa molibdeno-hierro (MoFe) revela nuevas estructuras para el par FeMo-cofactor y P-cluster. Estos hallazgos sugieren nuevos conocimientos sobre la unión al sustrato y las reacciones redox en la fijación del nitrógeno.
Área de la Ciencia:
- La bioquímica es la bioquímica.
- Biología Estructural Biología estructural.
- Química bioorgánica Química bioorgánica.
Sus antecedentes:
- La proteína nitrogenasa molibdeno-hierro (MoFe) es crucial para la fijación biológica del nitrógeno.
- Comprender las estructuras precisas de sus centros catalíticos, el par FeMo-cofactor y P-cluster, es esencial para elucidar los mecanismos enzimáticos.
Objetivo del estudio:
- Para verificar cristalográficamente las estructuras recientemente propuestas del par FeMo-cofactor y P-cluster en Azotobacter vinelandii nitrogenase.
- Investigar los entornos de coordinación y las posibles implicaciones funcionales de estos centros metálicos.
Principales métodos:
- Cristalografía de rayos X con una resolución de 2,2 angstroms.
Principales resultados:
- No se observaron átomos de azufre hexacoordinados ni en el par FeMo-cofactor ni en el par P-cluster.
- Los átomos de hierro en el cofactor FeMo exhiben coordinación trigonal por ligandos no proteicos, con posibles interacciones de enlace hierro-hierro.
- Dos sulfuros en el par P-cluster están estrechamente asociados, lo que sugiere la formación de un enlace disulfuro.
- Se identificó una cavidad dentro del cofactor FeMo, potencialmente involucrada en la unión al sustrato.
Conclusiones:
- Las estructuras verificadas desafían los modelos anteriores y proporcionan una comprensión refinada del sitio activo de la nitrogenasa.
- Las características estructurales observadas sugieren un mecanismo para el acceso al sustrato y resaltan la naturaleza dinámica de los sulfuros del grupo P en los procesos redox.