Regulación de la adhesión celular y el crecimiento dependiente del anclaje por una nueva proteína kinasa ligada a la...

Área de la Ciencia:

• Biología celular Biología celular.
• Biología Molecular Biología Molecular
• La bioquímica es la bioquímica.

Sus antecedentes:

• Las interacciones celulares con la matriz extracelular son vitales para regular las funciones celulares.
• La transducción de señales mediada por integrina gobierna la forma celular, la motilidad, el crecimiento, la supervivencia, la diferenciación y la expresión génica.

Objetivo del estudio:

• Para identificar nuevas proteínas que interactúan con el dominio citoplasmático de la beta 1-integrina.
• Para caracterizar la función de una quinasa recién descubierta, la quinasa ligada a la integrina (ILK).

Principales métodos:

• Dos pantallas híbridas para identificar las proteínas que interactúan.
• Ensayos in vitro de la quinasa utilizando el péptido de dominio citoplasmático beta 1-integrina.
• Pruebas de coinmunoprecipitación en lisados celulares de mamíferos.
• Análisis de los efectos de la sobreexpresión de ILK en la arquitectura y el crecimiento celular.

Principales resultados:

• Se identificó una nueva 59K serina / treonina proteína quinasa, la quinasa ligada a la integrina (ILK).
• ILK fosforila directamente el dominio citoplasmático de la beta 1-integrina y co-inmunoprecipita con la beta 1-integrina.
• La estimulación de fibronectina redujo la actividad endógena de la ILK quinasa.
• La sobreexpresión de ILK interrumpió la arquitectura de las células epiteliales, inhibió la adhesión y indujo un crecimiento independiente del anclaje.

Conclusiones:

• La quinasa ligada a la integrina (ILK, por sus siglas en inglés) es una proteína quinasa receptor-proximal.
• ILK regula las vías de transducción de señales mediadas por integrina.
• La ILK juega un papel importante en el control de la adhesión celular, la arquitectura y el crecimiento.