Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Experimentos Relacionados

Estructura de la heparina e interacciones con el factor básico de crecimiento de los fibroblastos.

S Faham1, R E Hileman, J R Fromm

  • 1Division of Chemistry and Chemical Engineering, California Institute of Technology, Pasadena, CA 91125, USA.

Science (New York, N.Y.)
|February 23, 1996
PubMed
Resumen
Este resumen es generado por máquina.

Videos de Conceptos Relacionados

También podría leer

Artículos Relacionados

Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

Ordenar por
Same author

Geometrical characteristics of eggs from 3 poultry species.

Poultry science·2021
Same author

Yoda1 and phosphatidylserine exposure in red cells from patients with sickle cell anaemia.

Scientific reports·2020
Same author

Nanoscale adhesion profiling and membrane characterisation in sickle cell disease using hybrid atomic force microscopy-IR spectroscopy.

Colloids and surfaces. B, Biointerfaces·2020
Same author

Expression of enzymes for 3'-phosphoadenosine-5'-phosphosulfate (PAPS) biosynthesis and their preparation for PAPS synthesis and regeneration.

Applied microbiology and biotechnology·2020
Same author

Alveolar heparan sulfate shedding impedes recovery from bleomycin-induced lung injury.

American journal of physiology. Lung cellular and molecular physiology·2020
Same author

A method for characterising human intervertebral disc glycosaminoglycan disaccharides using liquid chromatography-mass spectrometry with multiple reaction monitoring.

European cells & materials·2018
Same journal

Erratum for the Research Article "Detecting supramolecular organic nanoparticles during heat wave".

Science (New York, N.Y.)·2026
Same journal

Local signals, systemic decline.

Science (New York, N.Y.)·2026
Same journal

The mechanics of liver regeneration.

Science (New York, N.Y.)·2026
Same journal

Computing in a memory with physics.

Science (New York, N.Y.)·2026
Same journal

Retraction.

Science (New York, N.Y.)·2026
Same journal

Making time.

Science (New York, N.Y.)·2026
Ver todos los artículos relacionados

Los oligosacáridos de heparina se unen al factor básico de crecimiento de los fibroblastos (bFGF) sin alterar su estructura. Esta unión sugiere la presencia de heparina.

Área de la Ciencia:

  • Biología estructural Biología estructural.
  • La bioquímica es la bioquímica.
  • Biología molecular La biología molecular.

Sus antecedentes:

  • El factor básico de crecimiento de fibroblastos (bFGF) es crucial para el crecimiento y desarrollo celular.
  • Se sabe que la heparina, un carbohidrato complejo, modula la actividad del bFGF.
  • Comprender su interacción es clave para descifrar las vías de señalización del FGF.

Objetivo del estudio:

  • Para determinar las estructuras cristalinas de bFGF complejado con oligosacáridos derivados de heparina.
  • Para aclarar los sitios de unión y la base estructural de la interacción bFGF-heparina.
  • Para investigar los cambios conformacionales en el bFGF al unirse a la heparina.

Principales métodos:

  • Se empleó cristalografía de rayos X para determinar las estructuras de alta resolución.

Videos de Experimentos Relacionados

  • Se analizaron los complejos de bFGF con tetra y hexasacáridos de heparina.
  • El análisis estructural se centró en la identificación de residuos específicos de aminoácidos involucrados en la unión.

    • Principales resultados:

    • Las estructuras cristalinas de los complejos de bFGF-heparina se resolvieron a 1.9 y 2.2 angstroms.
    • Los oligosacáridos de heparina se unen a una región de superficie conservada en bFGF que incluye residuos específicos.
    • El hexasacárido mostró interacciones adicionales con un sitio de unión distinto.
    • No se observaron cambios conformacionales significativos en el bFGF tras la unión a los oligosacáridos.

    Conclusiones:

    • Los oligosacáridos de heparina se unen al bFGF en sitios específicos sin inducir reordenamientos estructurales importantes.
    • El mecanismo de unión sugiere el papel de la heparina en la facilitación de la interacción entre bFGF y sus socios de señalización.
    • Estos hallazgos proporcionan información estructural sobre la regulación de la señalización de FGF por heparina.