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Principios del plegamiento de proteínas asistido por chaperón: diferencias entre los mecanismos in vitro e in vivo
1Howard Hughes Medical Institute, Memorial Sloan-Kettering Cancer Center, New York 10021, USA.
Science (New York, N.Y.)
|June 7, 1996
Resumen
Las chaperonas moleculares interactúan de manera diferente con las proteínas desnaturalizadas frente a las recién sintetizadas. Las chaperonas se unen a polipéptidos alargados, ayudando al plegamiento, ensamblaje y degradación para el destino adecuado de la proteína.
Área de la Ciencia:
- Biología molecular La biología molecular.
- La homeostasis de las proteínas celulares.
- El plegamiento y degradación de las proteínas.
Sus antecedentes:
- El citosol eucariótico contiene chaperones moleculares cruciales para el plegamiento de las proteínas.
- Las chaperonas ayudan a las proteínas a lograr su estructura tridimensional correcta.
- Comprender la interacción de la chaperona con las proteínas nacientes frente a las desnaturalizadas es clave.
Objetivo del estudio:
- Investigar las interacciones diferenciales de las chaperonas moleculares citosólicas con proteínas desnaturalizadas y recién sintetizadas.
- Para aclarar el papel de las chaperonas en el plegamiento de proteínas, la oligomerización y las vías de degradación.
- Para establecer el vínculo jerárquico entre estos eventos de procesamiento de proteínas.
Principales métodos:
- Utilizó sistemas de traducción libres de células para observar las interacciones de la chaperona con los polipéptidos nacientes.
- Estudió la partición de proteínas entre las chaperonas (proteína de choque térmico de 70 kilodaltones, complejo de anillo TCP1) y el citosol a granel.
- Se analizó el ciclo posttraducional de subunidades de proteínas y polipéptidos aberrantes.
Principales resultados:
- Durante el repliegue del denaturante, la actina mostró una libre partición entre las chaperonas y el citosol.
- Durante la traducción libre de células, las chaperonas fueron reclutadas para alargar los polipéptidos, protegiéndolos durante el plegamiento.
- Ciclos observados entre estados ligados a chaperonas y estados libres para subunidades de proteínas oligoméricas y polipéptidos aberrantes.
Conclusiones:
- Las chaperonas moleculares exhiben distintos modos de interacción dependiendo del estado de plegamiento de la proteína.
- El reclutamiento de chaperones en los polipéptidos nacientes facilita el plegamiento y la protección cotranslacional.
- La vinculación jerárquica del plegamiento, la oligomerización y la degradación asegura el destino correcto de las proteínas.