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Análisis estructural de la unión del sustrato por el chaperón molecular DnaKK.
X Zhu1, X Zhao, W F Burkholder
1Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, College of Physicians and Surgeons, Columbia University, New York 10032, USA.
Science (New York, N.Y.)
|June 14, 1996
Resumen
La proteína de choque térmico DnaK se une a las proteínas desplegadas para facilitar el plegamiento. Su estructura cristalina revela un mecanismo de encierro en la unión de sustratos dependientes de la conformación para complejos estables.
Área de la Ciencia:
- Biología Molecular Biología Molecular
- Biología Estructural Biología estructural.
- La bioquímica es la bioquímica.
Sus antecedentes:
- Las proteínas de choque térmico (HSP), incluida la DnaK (una proteína de choque térmico de 70 kilodaltones, hsp70), son cruciales para la homeostasis de las proteínas.
- Los miembros de la familia Hsp70 facilitan el plegamiento de proteínas, la interacción y la translocación mediante la unión de segmentos de polipéptidos desplegados.
- Estas proteínas poseen dos dominios: un dominio de unión al sustrato y un dominio de la adenosina trifosfatasa (ATPasa).
Objetivo del estudio:
- Para determinar la estructura cristalina del dominio de unión al sustrato de DnaK complejo con un péptido.
- Para aclarar la base estructural de la unión al sustrato y el mecanismo de la función de DnaK.
Principales métodos:
- Se empleó cristalografía de rayos X para determinar la estructura del complejo péptido DnaK.
- Se realizó un análisis estructural de alta resolución (2.0 angstroms) en el complejo cristalizado.
Principales resultados:
- La estructura cristalina revela que la unidad de unión al sustrato de DnaK comprende un subdominio beta-sándwich y segmentos alfa-hélicos.
- Un péptido unido adopta una conformación extendida dentro de un canal formado por bucles del subdominio beta-sandwich.
- Un dominio alfa-helical estabiliza el complejo sin contacto directo con el péptido, exhibiendo flexibilidad rotacional en diferentes redes cristalinas.
Conclusiones:
- La estructura determinada proporciona una visión a nivel atómico de cómo DnaK se une a los polipéptidos desplegados.
- La flexibilidad conformacional observada sugiere un modelo para la unión del sustrato dependiente de la conformación que involucra un mecanismo de cierre.
- Este mecanismo probablemente contribuye a la formación de complejos de larga vida esenciales para el plegamiento de las proteínas y la respuesta al estrés celular.