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La quinasa relacionada con MAP3K está involucrada en la inducción de NF-kappaB por TNF, CD95 e IL-1
N L Malinin1, M P Boldin, A V Kovalenko
1Department of Membrane Research and Biophysics, The Weizmann Institute of Science, Rehovot, Israel.
Nature
|February 6, 1997
Resumen
Una nueva proteína quinasa, NIK, se une a Traf2 y estimula el NF-kappaB. Los mutantes NIK con deficiencia de quinasa bloquean la inducción de NF-kappaB por los receptores TNF e IL-1, lo que indica que el NIK tiene deficiencia de quinasa.
Área de la Ciencia:
- Las vías de señalización celular.
- Biología molecular La biología molecular.
- Inmunología Inmunología.
Sus antecedentes:
- Los receptores del factor de necrosis tumoral (TNF) /factor de crecimiento nervioso (NGF) activan NF-kappaB a través de Traf2.
- El receptor de tipo I de la interleucina-1 activa el NF-kappaB independientemente del Traf2.
Objetivo del estudio:
- Para identificar nuevas proteínas involucradas en la activación de NF-kappaB.
- Para dilucidar la cascada de señalización para la inducción de NF-kappaB por los receptores TNF/NGF y el receptor IL-1.
Principales métodos:
- La clonación de una nueva proteína quinasa, NIK.
- Expresión de mutantes NIK con deficiencia de kinasa en las células.
- Evaluación de la inducción de la actividad de NF-kappaB por varios receptores y proteínas adaptadoras.
Principales resultados:
- NIK se une a Traf2 y estimula la actividad de NF-kappaB.
- Los mutantes NIK con deficiencia de quinasa inhiben la inducción de NF-kappaB por los receptores TNF/NGF, CD95, TRADD, RIP y MORT1/FADD. Las mutaciones de NIK con deficiencia de quinasa también inhiben la inducción de NF-kappaB por los receptores TNF/NGF, CD95, TRADD, RIP y MORT1/FADD.
- NIK también bloquea la inducción de NF-kappaB por interleucina-1.
Conclusiones:
- NIK es un componente clave en la cascada de señalización que induce NF-kappaB.
- Esta cascada es común tanto a la familia de receptores TNF/NGF como al receptor de tipo I de la interleucina-1.