Acciones distintas de cis y trans ATP dentro del doble anillo de la chaperonina GroEL

Área de la Ciencia:

• Biología Molecular Biología Molecular
• El plegamiento de las proteínas.
• La bioquímica es la bioquímica.

Sus antecedentes:

• La chaperonina GroEL facilita el plegamiento de proteínas dentro de su estructura de doble anillo.
• GroEL funciona con el co-chaperón GroES y los nucleótidos de adenina.
• Estudios anteriores sugirieron que el papel del ATP era principalmente en el anillo trans para el desalojo del sustrato.

Objetivo del estudio:

• Para investigar las funciones específicas de la unión y la hidrólisis de ATP en los anillos cis y trans de GroEL.
• Para determinar la necesidad de ATP en el anillo cis para el plegamiento de proteínas.
• Para aclarar el mecanismo de la función de doble anillo de GroEL.

Principales métodos:

• Utilizó formas mutantes de GroEL defectuosas en la hidrólisis de ATP.
• Estudió el plegamiento de la malato deshidrogenasa y Rubisco.
• Analizó la estabilidad de los complejos GroEL-ATP-GroES.

Principales resultados:

• Demostró un requisito absoluto de ATP en el anillo cis para la malato deshidrogenasa y el plegamiento de Rubisco.
• Se demostró que la unión de ATP y la unión de GroES en cis inician el plegamiento en un complejo estable.
• Se reveló que la hidrólisis de ATP en el anillo cis es necesaria para desestabilizar el complejo para la liberación de GroES y polipéptido.

Conclusiones:

• La hidrólisis de ATP en el anillo cis es esencial para la descarga de GroES y sustrato.
• Un mecanismo secuencial de unión y hidrólisis de ATP en los anillos cis y trans explica la función de GroEL.
• La estructura de doble anillo de GroEL es crítica para su eficiente ciclo de plegamiento de proteínas.