Videos de Experimentos Relacionados
La conmutación de hem-ligando durante la catálisis en cristales de una enzima del ciclo del nitrógeno
P A Williams1, V Fülöp, E F Garman
1Laboratory of Molecular Biophysics, University of Oxford, UK. pamela@scripps.edu
Nature
|October 6, 1997
Resumen
La nitrito reductasa del citocromo cd1 sufre cambios estructurales significativos durante la catálisis. Estos eventos dinámicos de religación regulan la transferencia de electrones y la formación de óxido nítrico en el ciclo del nitrógeno.
Área de la Ciencia:
- La bioquímica es la bioquímica.
- Enzimología Enzimología.
- El ciclo del nitrógeno.
Sus antecedentes:
- La nitrito reductasa del citocromo cd1 es crucial para la conversión del nitrito en óxido nítrico.
- El estado de reposo de la enzima muestra ligaduras específicas de hierro hemo.
Objetivo del estudio:
- Para dilucidar los cambios estructurales dinámicos en el citocromo cd1 nitrito reductasa durante la catálisis.
- Comprender el mecanismo de unión del sustrato y la formación de óxido nítrico.
Principales métodos:
- Cristalografía de rayos X de los intermediarios de reacción.
- Análisis de los cambios de coordinación del hierro hemo.
Principales resultados:
- Ambos hierros heme se someten a religación después de la reducción.
- La liberación de ligando de tirosina del hemo d1 facilita la unión al sustrato.
- El replegamiento del dominio del citocromo c altera la ligadura del hemo de His/His a Met/His.
- Las estructuras revelan la formación de óxido nítrico, la expulsión y la re-coordinación del hemo.
Conclusiones:
- La catálisis implica la religación dinámica del hemo y el replegamiento del dominio.
- Estos cambios conformacionales regulan la transferencia interna de electrones y el potencial redox.
- La enzima convierte la energía redox en energía conformacional.