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Estructura y bolsillo de unión Asn-Pro-Phe del dominio de homología Eps15
T de Beer1, R E Carter, K E Lobel-Rice
1Department of Pharmacology, University of Colorado Health Sciences Center, 4200 East Ninth Avenue, Denver, CO 80262, USA.
Science (New York, N.Y.)
|August 28, 1998
Resumen
Los dominios de homología Eps15 (EH) se unen a las secuencias Asn-Pro-Phe (NPF). Su estructura revela un motivo de mano EF que se une al calcio y una bolsa hidrofóbica crucial para las interacciones de las proteínas en la señalización y el tráfico.
Área de la Ciencia:
- Biología molecular La biología molecular.
- Biología estructural Biología estructural.
- La bioquímica es la bioquímica.
Sus antecedentes:
- Los dominios de homología (EH) de Eps15 son módulos de señalización eucariotas.
- Estos dominios reconocen proteínas que contienen secuencias específicas de Asn-Pro-Phe (NPF).
Objetivo del estudio:
- Determinar la estructura tridimensional del dominio EH central de Eps15.
- Para dilucidar las interacciones moleculares involucradas en la unión al péptido NPF.
Principales métodos:
- Se utilizó la espectroscopia de resonancia magnética heteronuclear (RMN) para resolver la estructura.
- Se empleó la mutagénesis basada en la estructura para investigar las interacciones de unión.
Principales resultados:
- El pliegue del dominio EH comprende un par de motivos de manos EF, con el segundo motivo que se une al calcio.
- El péptido NPF se une dentro de una bolsa hidrofóbica formada por hélices alfa.
- Una interacción aromática crítica es mediada por la unión al péptido NPF.
Conclusiones:
- La estructura determinada proporciona una base molecular para la función del dominio EH.
- Esta visión estructural es vital para comprender los eventos mediados por EH en el tráfico de proteínas y la señalización del factor de crecimiento.
- El pliegue se conserva en numerosos dominios EH identificados.