暫定的なUVラーマン光譜法では,ペプチドアルファヘリックスと完全にランダムなコイル形状との間に交差する障壁が見つかりませんでした

科学分野:

• バイオフィジックス 生物物理学
• 化学物理 化学物理
• スペクトロスコーピーは,スペクトロスコーピーを用います.

背景:

• ペプチドの折りたたみと展開のダイナミクスを理解することは,タンパク質の構造と機能の関係にとって極めて重要です.
• ヘリックス展開の最終段階はよく特徴づけられていない.
• アルファヘリルペプチドは,タンパク質の動態を研究するためのモデルシステムとして機能します.

研究 の 目的:

• モデルペプチドの末端のアルファヘリル回転の展開速度を決定する.
• 温度ジャンプ後のペプチド構成変化の運動学を調査する.
• ヘリックス展開速度の下限を提供するために.

主な方法:

• 臨時紫外線共振ラーマン光譜を用いた.
• 水に吸収された1.9ミクロンのレーザーパルスによって開始された3nsの温度ジャンプを使用しました.
• 204nmのUVパルスを使って,さまざまな遅延時間 (3nsから1ms) でアミドラーマンスペクトル経由でペプチドの構成進化をモニターした.

主要な成果:

• 観察されたリラクゼーション時間は約180nsでした.
• 最後のアルファ・ヘリカル・ターンの展開について,5 x 10^6 s^-1 以上の速度定数を計算しました.
• 展開プロセスは,完全にランダムなコイルペプチドにつながります.

結論:

• 末端のアルファヘリクルの回転は急速に展開し,速度定数は5 x 10^6 s^-1を超えています.
• 観察された急速な展開運動は,ゆっくりとしたアルファヘリックス核融合の融解を含むモデルと矛盾しています.
• この研究は,ターミナルヘリックス回転の展開速度の最初の実験的下限を提供する.