Jove
Visualize
お問い合わせ
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
JoVEについて
概要リーダーシップブログJoVEヘルプセンター
著者向け
出版プロセス編集委員会範囲と方針査読よくある質問投稿
図書館員向け
推薦の声購読アクセスリソース図書館諮問委員会よくある質問
研究
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of Experimentsアーカイブ
教育
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab Manual教員リソースセンター教員サイト
利用規約
プライバシーポリシー
ポリシー

関連する実験動画

非原生タンパク質内の長距離相互作用

Judith Klein-Seetharaman1, Maki Oikawa, Shaun B Grimshaw

  • 1Massachusetts Institute of Technology, Department of Chemistry, Francis Bitter Magnet Laboratory, 170 Albany Street, Cambridge, MA 02139, USA.

Science (New York, N.Y.)
|March 2, 2002
PubMed
まとめ
この要約は機械生成です。

変性状態であっても,タンパク質ライソ酵素は有意な水性構造を示します. 特定の突然変異がこれらの非原生構造を破壊し,Trp62を明らかにします.

関連する実験動画

関連する概念動画

こちらも読む

関連記事

共著者、ジャーナル、引用グラフによってこの研究に関連する記事。

並び替え
Same author

Squalamine and Its Derivatives Modulate the Aggregation of Amyloid-β and α-Synuclein and Suppress the Toxicity of Their Oligomers.

Frontiers in neuroscience·2021
Same author

Parallel and Sequential Pathways of Molecular Recognition of a Tandem-Repeat Protein and Its Intrinsically Disordered Binding Partner.

Biomolecules·2021
Same author

ThX - a next-generation probe for the early detection of amyloid aggregates.

Chemical science·2021
Same author

Machine learning-aided protein identification from multidimensional signatures.

Lab on a chip·2021
Same author

Distinct responses of human peripheral blood cells to different misfolded protein oligomers.

Immunology·2021
Same author

Comparative Studies in the A30P and A53T α-Synuclein <i>C. elegans</i> Strains to Investigate the Molecular Origins of Parkinson's Disease.

Frontiers in cell and developmental biology·2021

科学分野:

  • バイオケミストリーと分子生物学
  • タンパク質のダイナミクス
  • 神経変性疾患の研究について

背景:

  • タンパク質の折りたたみと展開は,細胞機能と神経変性などの疾患に不可欠です.
  • 非原生タンパク質の構造を理解することは,これらの生物学的プロセスを解明する鍵です.

研究 の 目的:

  • タンパク質ライソ酵素の展開状態の構造的特性を調査する.
  • 非原生構造の安定化における特定の残留物の役割を特定する.

主な方法:

  • 核磁共振 (NMR) スペクトロスコーピーを利用しました.
  • 特定のタンパク質の多様性を生み出すために,サイト・ディレクテッド・ミュータゲネシスを採用した.

主要な成果:

  • 野生型ライソ酵素では,デナチュレーション条件下でも,広範囲にわたる水嫌性構造のクラスターが観察されました.
  • 単一点変異 (Trp62Gly) がこれらの水嫌悪クラスタを破壊することを発見しました.
  • 非原生的な長距離相互作用の安定化に重要なTrp62を特定しました.

結論:

  • ネイティブのような構造は,デナチュレーションされたタンパク質に存在します.
  • Trp62は,リソ酵素の非原生構造的整合性を維持する上で重要な役割を果たします.
  • これらの発見は,神経変性疾患に関連するタンパク質の誤折りに関する洞察を提供します.