L23タンパク質は,リボソームのチャペロン・ドッキング・サイトとして機能する

科学分野:

• 分子生物学は分子生物学である.
• タンパク質の折りたたみ
• 細胞生物学 細胞生物学

背景:

• トランスレーション中に出現する新生ポリペプチドは,リボソーム関連シャペロンと相互作用して,適切な折り畳みをします.
• Escherichia coliでは,トリガーファクターは,細胞タンパク質の折りたたみのための重要なリボソーム結合チャペロンです.

研究 の 目的:

• トリガーファクターのリボソーム結合モチーフを特定する.
• ペプチド出口トンネルにおけるトリガーファクターとリボソームタンパク質の相互作用を解明する.

主な方法:

• トリガーファクターのアミノ端末領域におけるリボソーム結合モチーフの特定.
• リボソームタンパク質L23およびL29とのトリガーファクターの相互作用をマッピングするためのクロスリンク実験.
• L23の変異分析により,トリガー因子結合と細胞活性を評価する.

主要な成果:

• リボソーム結合モチーフはトリガーファクターで特定されました.
• トリガーファクターは,リボソームタンパク質L23およびL29とのクロスリンクが示されました.
• L23の変異はトリガーファクターとリボソームの相互作用を妨害し,タンパク質の集積と条件付きの致死性を引き起こした.

結論:

• 必須のリボソームタンパク質L23は,リボソーム上のトリガーファクターのドッキングサイトとして機能します.
• この相互作用は,タンパク質バイオシンセシスのプロセスと,チャペロン・アシスタド・タンパク質の折り畳みを直接結びつける.
• L23は,トリガーファクターのリボソームと後のタンパク質の折りたたみとの関連に不可欠です.