サイトクロームc酸化酵素の機能モデルにおけるヘム・スーパーオキシド/Cu(I) の中間物質のスペクトロスクープの証拠
James P Collman1, Christopher J Sunderland, Katja E Berg
1Department of Chemistry, Stanford University, Stanford, CA 94305-5080, USA. jpc@stanford.edu
Journal of the American Chemical Society
|May 29, 2003
まとめ
研究者らは,末端酸化酵素のモデルを開発した. 鉄のみと鉄/銅のモデルでは,予想外にも6座標のヘム・スーパーオキシド複合体を形成し,典型的なム・ペロキソ中間体とは異なる.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- バイオ・オーガニック化学 バイオ・オーガニック化学
- バイオフィジックス 生物物理学
背景:
- 端末酸化酵素は,シトクロームc酸化酵素と同様に,細胞呼吸における重要な酵素である.
- これらの酵素の活性部位を理解することは,電子伝達機構の解明の鍵です.
- 以前のモデルでは,酸素結合時にミュペロキソ中間物質が形成されることが多かった.
研究 の 目的:
- ターミナル酸化酵素の活性部位を模倣した新しい超構造テトラフェニルポルフィリンモデルを作成する.
- Feのみの複合体と二核のFe/Cu複合体の両方で酸素添加物形成を調査する.
- 酸素結合特性を,既知のヘム/銅酵素中間物質と比較するために.
主な方法:
- 上部構造のテトラフェニルポルフィリンと近辺および遠端のイミダゾール群の合成.
- 核磁共鳴 (NMR) と電子パラマグネット共鳴 (EPR) を含むスペクトル解析.
- 振動モードを特定するために,酸素同位体ラベル (16O2/18O2) を付した共振ラーマン光譜法.
主要な成果:
- Fe-only hemeモデルは,二磁性NMR,EPR静寂,特徴的なnuFe-O帯によって証明された6座標のヘム-スーパーオキシード複合体を形成しました.
- ヘム上部に銅が配置されたFe/Cu複合体は,予想外にもスーパーオキシドアダクトを形成した.
- これらの発見は,通常,双核ヘム/銅複合体で観察されるミュ-ペロキソ中間体と対照的です.
結論:
- 開発された上層構造ポルフィリンモデルは,末端酸化酵素活性部位の側面を効果的に真似しています.
- Fe-onlyとFe/Cuシステムの両方で超酸化添加物の形成は,酸素活性化メカニズムに関する新しい洞察を提供します.
- この研究は,関連する二核複合体における酸素中間物質の形成に関する以前の仮定に異議を唱える.
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When atoms or molecules absorb light at the proper frequency, their electrons are excited to higher-energy orbitals. For many main group atoms and molecules, the absorbed photons are in the ultraviolet range of the electromagnetic spectrum, which cannot be detected by the human eye. For coordination compounds, the energy difference between the d orbitals often allows photons in the visible range to be absorbed and emitted, which is seen as colors by the human eye.
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