メチル-共酵素M還元酵素のF(430) コファクターのニッケル酸化状態は,メチル-共酵素M還元酵素に含まれています
Jennifer L Craft1, Yih-Chern Horng, Stephen W Ragsdale
1Department of Chemistry, University of Wisconsin, Madison, Wisconsin, USA.
新しい研究は,メチル共酵素M還元酵素F430のNi-コファクターF430のox1状態がNi (II) 種であり,Ni (I) 種ではないことを明らかにしています. この発見は,酵素の重要な反応状態と触媒機構についての理解を修正します.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- バイオ・オーガニック化学 バイオ・オーガニック化学
- スペクトル顕微鏡検査です.
背景:
- メチル共酵素M還元酵素 (MCR) には,ニッケル-ポルフィノイド共因子F430が含まれていて,メタン生物合成に不可欠です.
- 触媒サイクルには,F430のいくつかの酸化還元状態が含まれるが,その中にはox1-silent,red1,ox1.1が含まれている.
- 以前のモデルでは,ox1がNi (−I) 種であり,反応性赤1状態の前駆体であると提案されていた.
研究 の 目的:
- MCRにおけるコファクターF430のox1状態の電子構造を再評価する.
- オックス1状態の支配的なNi (Ni) モデルに異議を唱えるために.
- 実験データと計算データと一致するox1状態の代替モデルを提案する.
主な方法:
- マグネティック・サークラル・ダイクロイズム (MCD) スペクトロスコーピーは,変数温度および変数フィールド測定を含む.
- 密度関数理論 (DFT) と時間依存型DFT (TD-DFT) の計算.
- EPRと電子スペクトルの分析と生化学的証拠の組み合わせ.
主要な成果:
- 実験的なMCDと吸収データは,ox1状態がNi (II) で,Ni (I) ではないことを強く示しています.
- DFT/TD-DFTの計算は,オックス1-サイレントの還元でヒドロコルフィンアニオンラジカルが形成されることを支持するが,Ni (I) センターではない.
- 改訂されたモデルでは,ox1はNi (II) イオンとコエンザイムMから派生したチルラジカルが結合していることを示唆している.
結論:
- MCRのF430のox1状態はNi (II) 種であり,以前のNi (I) 割り当てと矛盾しています.
- 提案されたNi (II) /チオラートモデルは,観測されたスペクトル特性と,ox1をred1状態に還元する必要性を説明しています.
- この研究は,MCRの触媒メカニズムとコファクターF430.0のリドックス状態の理解を洗練しています.
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