H2進化の過程で,H−結合したH−を窒素酶FeMo-コファクター活性部位に閉じ込める:ENDORスペクトロスコピーによる特徴付け
Robert Y Igarashi1, Mikhail Laryukhin, Patricia C Dos Santos
1Department of Chemistry and Biochemistry, Utah State University, Logan, Utah 84322, USA.
研究者らは,陽子還元時の鉄モリブデン共因子において新しいS = 1/2状態を発見した. この状態には,共因子に結合した2つの化学的に同等の陽子/水素が含まれ,既存のモデルに挑戦します.
科学分野:
- バイオケミストリーとバイオ物理学
- バイオ・オーガニック化学 バイオ・オーガニック化学
- 酵素のメカニズム
背景:
- 窒素酵素は,窒素の固定を触媒する重要な酵素です.
- 鉄モリブデン (FeMo) コファクターは,窒素酶の活性部位である.
- 窒素酵素による陽子還元における中間物質を理解することは,そのメカニズムの鍵です.
研究 の 目的:
- 陽子還元中のFeMoコファクターの新しい中間状態を特徴づける.
- この閉じ込められた状態の構造的および電子的特性を解明するために,S = 1/2状態.
- FeMo共因子内の陽子/水素の結合と性質を調査する.
主な方法:
- (1,2) H-ENDOR (電子核二重共振) スペクトロスコピーを利用しました.
- 2次元フィールド周波数 (1)H ENDORのプロットを実行して,超精細なテンソールを決定する.
- 構造的,化学的情報を推論するために,超精密結合とテンソール特性を分析した.
主要な成果:
- H+をH2に還元する過程でFeMo共因子における新しいS = 1/2状態を特定しました.
- 同因子に結合した2つの化学的に同等の陽子/水化物 (H(+/) ((-)) の存在が明らかになった.
- 決定された大型の同位型超精密結合 (約. 23 MHz) とこれらの水素に対するテンソール対称性.
結論:
- このデータは,硫化物のプロトン化を含むモデルに不利である.
- 中間物質には,末端単水化物ではなく,化学的に同等な2つの結合水素が含まれている可能性が高い.
- この S = 1/2 状態の FeMo-コファクター構造の現在のモデルは,改訂が必要です.
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