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Globular and Fibrous Proteins

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Pharmacogenetics of Phase I Enzymes: Cytochrome P450 Isozymes01:28

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サイトクロームP450における基本フェリルに関する証拠

Rachel K Behan1, Lee M Hoffart, Kari L Stone

  • 1Department of Chemistry, The Pennsylvania State University, University Park, Pennsylvania 16802, USA.

Journal of the American Chemical Society
|August 31, 2006
PubMed
まとめ

P450酵素のフェリル形態は,生理学的pHでプロトネーションされる. この発見は,Mössbauer光譜と密度関数計算によって支持され,ヘム活性部位の化学を明確にします.

科学分野:

  • バイオケミストリー バイオケミストリー
  • コンピューティング・ケミストリー
  • スペクトロスコーピーは,スペクトロスコーピーを用います.

背景:

  • サイトクロームP450酵素は,生物学的酸化反応において極めて重要です.
  • P450酵素の活性状態であるフェリル種は,触媒作用において重要な役割を果たします.
  • フェリル種の陽子化状態を理解することは,酵素機構の解明に不可欠です.

研究 の 目的:

  • 生理学的pHでP450(BM3) とP450camのフェリル形態のプロトネーション状態を決定する.
  • フェリル種のモースバウアーパラメータに対するプロトネーションの影響を調査する.
  • P450酵素におけるヘム活性部位の電子構造に関する洞察を提供するため.

主な方法:

  • フェリル種のパラメータを実験的に測定するために,Mössbauer光譜を用いた.
  • 密度関数計算は,大規模なアクティブサイトモデルで実行されました.
  • 理論的なMössbauerパラメータは,プロトン化および非プロトン化フェリル種の両方のために計算されました.

主要な成果:

  • 計算により,フェリル単位のプロトン化時に四極分裂パラメータの有意な増加が明らかになった.

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  • P450 (((BM3) とP450camの実験的な四極分裂値は,陽子化フェリル形態の計算値とほぼ一致しました.
  • P450 (((BM3) とP450camのフェリル形態は,生理学的pHでプロトン化することが決定されています.

    • 結論:

    • P450 (((BM3) とP450camのフェリル形態は,生理学的条件下でプロトン化される.
    • フェリル単位のプロトネーションは,四極分裂パラメータの明確な拡大につながります.
    • これらの発見は,プロトン化フェリルがP450酵素のチオラート結合ヘムの一般的な特徴であることを示唆しています.