タンパク質-チロシンキナーゼのための補完的なDNAのクローニングは,特にp60c-srcの負の調節部位をリン酸化します
1Division of Protein Metabolism, Osaka University, Japan.
Nature
|May 2, 1991
まとめ
研究者らは,p60c-srcのチロシン527をリン酸化し,潜在的にその活動を調節する新しいタンパク質チロシンキナーゼを特定しました. この酵素は,タイロシンキナーゼの新種である.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- 分子生物学は分子生物学である.
- 腫瘍学 腫瘍学
背景:
- プロトオンコゲン産物p60c-srcの活性度はチロシン527のリン酸化によって調節される.
- このリン酸化は,p60c-srcと異なる未知のチロシンキナーゼによって触媒化されます.
研究 の 目的:
- p60c-srcのチロシン527をリン酸化するチロシンキナーゼを浄化し特徴づけること.
- 精製された酵素の特異性を確認し,そのエンコーディングcDNAをクローンする.
主な方法:
- 新生ラットの脳からタンパク質チロシンキナーゼの浄化.
- 変異したp60c-src (Y527F) を使用して酵素特異性の確認.
- 識別された酵素をコードする補完的なDNAのクローニング.
主要な成果:
- 新種のタンパク質チロシンキナーゼを,特にp60c-srcチロシン527をリン酸化する新種のタンパク質チロシンキナーゼを精製した.
- 酵素のcDNAがクローンされ,Src-homology 2と3の領域が保存されているが,特徴は異なる.
- この酵素には,典型的なSRCファミリーのリン酸化部位とミリスチル化信号が欠けています.
結論:
- 特定されたタンパク質チロシンキナーゼは,チロシンキナーゼの新しいクラスを表しています.
- この酵素は,p60c-src活動の負の調節に作用する可能性があります.
- この新種のキナーゼの正確な機能と調節を明らかにするために,さらなる研究が必要である.
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