溶液中のポリグリシンの長方形構造に対する適合性好み
Satoshi Ohnishi1, Hironari Kamikubo, Masayoshi Onitsuka
1Department of Biological Chemistry, The Johns Hopkins University, School of Medicine, Baltimore, Maryland 21205, USA. ohnishi@gsc.riken.jp
ポリペプチド鎖,特にポリグリシンは,ランダムなコイルのように振る舞わない. 最も柔軟なアミノ酸であるグリシンでさえ,短いセグメントは拡張された形状を好み,ランダムコイル仮説に異議を唱える.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- ポリマーサイエンスの科学
- 構造生物学 構造生物学とは
背景:
- ポリペプチド鎖は,溶液中のランダムなコイルとしてモデル化されることが多い.
- backbone の制限が最小限にあるグリシンは,鎖の柔軟性の重要な決定因子であると仮定されています.
研究 の 目的:
- ポリグリシンセグメントの溶液構成を調査する.
- グリシン残留物が拡張型またはランダム型コイル構造を好むかどうかを判断する.
主な方法:
- 変数グリシンリンクヤーを使ったモデルペプチド系を用いた.
- 残留二極結合 (RDC) を含む核磁共振 (NMR) スペクトロスコーピーを使用しています.
- シンクロトロン放射線による小角X線散射 (SAXS) を実施した.
主要な成果:
- NMR RDCデータは,リンク器の長さに関係なく,ペプチド単位間の一貫した角関係を示した.
- ポリグリシンセグメントの残留量が9個を超えると,不溶性積層を形成します.
- SAXSは,ポリグリシンペプチドが,円筒状の形状に近付く,伸びた形状を採用していることを明らかにしました.
結論:
- 短いポリグリシンセグメントは,ランダムなコイルではなく,拡張された形状を強く好む.
- 拡張度がベータ鎖とアルファヘリクスの間にある.
- ポリグリシン鎖の振る舞いは,ランダムなコイルの仮定に反して,形状的に制限されています.
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