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Termination of Translation01:44

Termination of Translation

The large ribosomal subunit has several important structures essential to translation. These include the peptidyl transferase center (PTC) - which is the site where the peptide bond is formed - and a large, internal, water-filled tube through which the nascent polypeptide moves. This latter structure is called the Peptide Exit Tunnel, and it begins at the PTC and spans the body of the large ribosomal subunit. During translation, as the nascent polypeptide chain is synthesized, it passes through...
Protein Folding01:25

Protein Folding

Proteins are chains of amino acids linked together by peptide bonds. Upon synthesis, a protein folds into a three-dimensional conformation, critical to its biological function. Interactions between its constituent amino acids guide protein folding, and hence the protein structure is primarily dependent on its amino acid sequence.
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...
Protein Folding01:22

Protein Folding

Overview
Protein Folding01:22

Protein Folding

Overview
Protein Organization01:13

Protein Organization

Overview
Protein Organization01:24

Protein Organization

Proteins are polymers of amino acid residues. They are versatile and responsible for different cellular functions, including DNA replication, molecular transport, catalysis, and structural support. Proteins have a hierarchical structure comprising at least three levels of organization: primary, secondary, and tertiary structure. Some large proteins have a quaternary structure where individual protein subunits are linked together.
The primary structure of a protein is its amino acid sequence.

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展開されたポリペプチド鎖におけるエンドツーエンド対インテリアループ形成の動態.

Beat Fierz1, Thomas Kiefhaber

  • 1Division of Biophysical Chemistry, Biozentrum der Universität Basel, Klingelbergstrasse 70, CH-4056 Basel, Switzerland.

Journal of the American Chemical Society
|January 18, 2007
PubMed
まとめ

タンパク質の折りたたみ運動はループタイプによって異なります. 内部ループ (タイプIIおよびIII) は,内部柔軟性が低下し,タンパク質の構造形成に影響を及ぼすため,エンドツーエンドループ (タイプI) よりもゆっくり形成されます.

科学分野:

  • バイオケミストリー バイオケミストリー
  • 分子生物学は分子生物学である.
  • 物理化学 物理化学

背景:

  • タンパク質の折り畳みには,分子内相互作用とループ形成が含まれます.
  • 以前の研究では,エンド・ループの形成に焦点を当てていたが,内部コンタクトは極めて重要である.
  • ループ形成の運動を理解することは,タンパク質の折り畳みメカニズムの鍵です.

研究 の 目的:

  • タンパク質の折りたたみ中の異なるループ形成型の運動を比較する.
  • ループ位置 (端から端,端から内部,内部から内部) が折り畳み率に及ぼす影響を調査する.
  • ループ形成における内部鎖の柔軟性と溶媒の相互作用の役割を明らかにする.

主な方法:

  • ループ形成の動態を測定するために,三重三重のエネルギー転送 (キサントンからナフチララニン) を利用しました.
  • I型 (端から端へ),II型 (端から内部へ),III型 (内部から内部へ) のループの運動を比較した.
  • ループサイズ,アミノ酸配列,鎖の寸法が速度定数に与える影響を分析した.

主要な成果:

  • タイプIIとタイプIIIのループ形成は,比較可能なサイズとシーケンスを持つタイプIのループよりも大幅に遅い.

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  • タイプIIのループ形成率は,鎖のサイズが大きくなるにつれて低下し,タイプIよりも約2.5倍遅くなります.
  • タイプIIIのループ形成は,タイプIIよりも約1.7倍遅いため,結合連鎖の動きを示している.

    • 結論:

    • ループ形成運動の違いは,主に内部ポリペプチド鎖の柔軟性の変化に起因する.
    • 溶媒の相互作用はループ形成に影響するが,ループタイプ間の観測された運動的差異を説明しない.
    • 内部鎖の柔軟性は,異なるループ位置の異なる折り畳みダイナミクスを決定する.