結合基板とイオン結合は,ナトリウムに依存したアスパルテートトランスポーターの細胞外ゲートに結合する
Olga Boudker1, Renae M Ryan, Dinesh Yernool
1Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Columbia University, 650 West 168th Street, New York, New York 10032, USA.
Nature
|January 19, 2007
まとめ
研究者らは,Glt(Ph) アスパルテートトランスポーターを研究し,それがどのようにナトリウムイオンを使用して分子を細胞膜に移動させるかを明らかにしました. 螺旋型のヘアピン2はゲートとして機能し,効率的な輸送のために基板とイオンへのアクセスを制御します.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- 構造生物学 構造生物学とは
- メンブレーン輸送 メンブレーン輸送
背景:
- セカンダリートランスポーターは,不可欠な統合膜タンパク質です.
- 彼らは,イオングラデントへの結合輸送によって,濃縮基板の吸収を促進します.
- そのメカニズムを理解することは,細胞生理学の鍵です.
研究 の 目的:
- ナトリウム (Na+) 結合アスパルテートトランスポーターGlt (((Ph)) の構造と熱力学的メカニズムを解明する.
- アスパートート,ナトリウムイオン,および阻害剤の特定の結合部位を特定するために.
- 基板とイオンへのアクセスを制御する螺旋ヘアピン2の役割を特徴付ける.
主な方法:
- Gltの3D構造を決定するための結晶学研究.
- 熱力学的分析により,結合の親和性とエネルギー学を理解する.
- LeuT.のような他のナトリウム結合トランスポーターとの構造的比較.
主要な成果:
- アスパルト酸,2つのナトリウムイオン,および阻害剤d,l-threo-beta-benzyloxyaspartateの結合部位が定義されています.
- 内部結合部位へのアクセスを制御する細胞外ゲートとして,ヘリコラスのヘアピン2を特定した.
- 少なくとも2つのナトリウムイオンが基板の近くに結合し,LeuT.とのモチーフを形成することを実証しました.
結論:
- 解き放たれたアルファヘリクスは,ナトリウム結合トランスポーターにおける保存されたイオン結合モチーフとして機能する.
- このモチーフは,輸送サイクルに不可欠なナトリウム結合と形状の変化を促進します.
- 螺旋型のヘアピン2は,基板とイオン浸透を調節する上で重要な役割を果たします.
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