Jove
Visualize
お問い合わせ
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
JoVEについて
概要リーダーシップブログJoVEヘルプセンター
著者向け
出版プロセス編集委員会範囲と方針査読よくある質問投稿
図書館員向け
推薦の声購読アクセスリソース図書館諮問委員会よくある質問
研究
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of Experimentsアーカイブ
教育
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab Manual教員リソースセンター教員サイト
利用規約
プライバシーポリシー
ポリシー

関連する概念動画

The DNA Helix01:07

The DNA Helix

Deoxyribonucleic acid, or DNA, is the genetic material responsible for passing traits from generation to generation in all organisms and most viruses. DNA is composed of two strands of nucleotides that wind around each other to form a spring-like structure called a double helix. However, the double helix is not perfectly symmetrical. Instead, there are regularly occurring grooves in the structure. The major groove occurs where the sugar-phosphate backbones are relatively far apart. This space...
The DNA Helix01:16

The DNA Helix

Overview
Protein Organization01:13

Protein Organization

Overview
Protein and Protein Structure02:15

Protein and Protein Structure

Proteins are one of the most abundant organic molecules in living systems and have the most diverse range of functions of all macromolecules. Proteins may be structural, regulatory, contractile, or protective. They may serve in transport, storage, or membranes; or they may be toxins or enzymes. Their structures, like their functions, vary greatly. They are all, however, amino acid polymers arranged in a linear sequence.
A protein's shape is critical to its function. For example, an enzyme can...
Protein Folding01:25

Protein Folding

Proteins are chains of amino acids linked together by peptide bonds. Upon synthesis, a protein folds into a three-dimensional conformation, critical to its biological function. Interactions between its constituent amino acids guide protein folding, and hence the protein structure is primarily dependent on its amino acid sequence.
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...
Protein Folding01:22

Protein Folding

Overview

こちらも読む

関連記事

共著者、ジャーナル、引用グラフによってこの研究に関連する記事。

並び替え
Same author

In cellulo crystallization of Trypanosoma brucei IMP dehydrogenase enables the identification of genuine co-factors.

Nature communications·2020
Same author

IUCrJ·2018
Same author

Crystal structure of pyrimidine-nucleoside phosphorylase from Bacillus subtilis in complex with imidazole and sulfate.

Acta crystallographica. Section F, Structural biology communications·2018
Same author

Electronic damage in S atoms in a native protein crystal induced by an intense X-ray free-electron laser pulse.

Structural dynamics (Melville, N.Y.)·2016
Same author

Real-time investigation of dynamic protein crystallization in living cells.

Structural dynamics (Melville, N.Y.)·2016
Same author

Crystallographic portrayal of different conformational states of a Lys49 phospholipase A₂ homologue: insights into structural determinants for myotoxicity and dimeric configuration.

International journal of biological macromolecules·2012

関連する実験動画

Updated: Jul 12, 2026

Atomic Scale Structural Studies of Macromolecular Assemblies by Solid-state Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy
14:55

Atomic Scale Structural Studies of Macromolecular Assemblies by Solid-state Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy

Published on: September 17, 2017

アミロースの反パラレルダブルヘリックス,原子解像度で

W Hinrichs, G Büttner, M Steifa

    Science (New York, N.Y.)
    |October 9, 1987
    PubMed
    まとめ

    結晶構造は,ポリイオイド複合体を安定させるマルトヘキサオスの新しい反パラレルダブルヘリックスを示しています. このユニークな螺旋状の配置は,グリコゲンの安定化を説明するかもしれない.

    科学分野:

    • 炭水化物化学 炭水化物の化学
    • 構造生物学 構造生物学とは
    • クリスタログラフィーです.

    背景:

    • ポリサッカリド複合化の構造的基礎を理解することは,バイオマテリアルと薬物投与におけるアプリケーションにとって極めて重要です.
    • 粉とアミロースのヘリクスの以前のモデルは,複雑な構造の安定化を完全に説明できませんでした.

    研究 の 目的:

    • マルトヘキサオースを含むポリヨイド複合体の結晶構造を解明する.
    • 決定された構造を,炭水化物ヘリクスの既存のモデルと比較する.
    • グリコーゲン安定化の構造的影響を調査する.

    主な方法:

    • X線結晶学を用いて,ポリヨイド複合体の3次元構造を決定した.
    • 水素結合パターンと螺旋状パラメータの詳細な分析が行われました.

    主要な成果:

    • [p-ニトロフェニル-アルファ-マルトヘキサオース (p-nitrophenyl-alpha-maltohexaose) ]の結晶構造は . . バ (((I(3)) (((2) . . バ (((I(3)) でした. 22H(2)Oが解けました.
    • マルトヘキサオース単位は,特定の水素結合 (O-2...O-3とO-6...O-6) を有する反並列,左向きのダブルヘリックスを形成した.
    • ヘリックス内の中央の空洞には2つのトライオイド単位が囲まれていた.

    さらに関連する動画

    Subnanometer-Resolution Structural Determination of Hemagglutinin from Cryo-Electron Tomography of Influenza Viruses
    08:19

    Subnanometer-Resolution Structural Determination of Hemagglutinin from Cryo-Electron Tomography of Influenza Viruses

    Published on: November 7, 2025

    関連する実験動画

    Last Updated: Jul 12, 2026

    Atomic Scale Structural Studies of Macromolecular Assemblies by Solid-state Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy
    14:55

    Atomic Scale Structural Studies of Macromolecular Assemblies by Solid-state Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy

    Published on: September 17, 2017

    Subnanometer-Resolution Structural Determination of Hemagglutinin from Cryo-Electron Tomography of Influenza Viruses
    08:19

    Subnanometer-Resolution Structural Determination of Hemagglutinin from Cryo-Electron Tomography of Influenza Viruses

    Published on: November 7, 2025

    結論:

    • 観測された反並列のダブルヘリックス構造は,粉とV-アミロースの提案された並列ヘリックスと著しく異なる.
    • この独特の螺旋形状と付属のポリヨイド鎖は,複合体の安定化に寄与する可能性がある.
    • この発見は,グリコゲンなどの生物学的ポリサッカライドの安定化メカニズムに関する洞察を提供する可能性がある.