分裂酵母p107wee1ミトーシス阻害剤はチロシン/セリンキナーゼである
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1Department of Molecular Biology, Research Institute of Scripps Clinic, La Jolla, California 92037.
Nature
|February 28, 1991
まとめ
分裂酵母 wee1+ の遺伝子産物は,ミトーシスへの入り口を調節する. この新しいタンパク質キナーゼは,セリンとチロシンの両方の残基をリン酸化し,キナーゼの新しいクラスを表します.
科学分野:
- 細胞生物学 細胞生物学
- 分子生物学は分子生物学である.
- バイオケミストリー バイオケミストリー
背景:
- 分裂酵母ウィー1+遺伝子産物 (p107wee1) は,ミトスの侵入の既知の負の調節体である.
- p107wee1のC末端領域は,セリン/スレオニンタンパク質キナーゼと類似性を示しています.
研究 の 目的:
- 分裂酵母 wee1+ 遺伝子産物のキナーゼ活性を調べる.
- p107wee1タンパク質キナーゼの基板特異性と性質を特徴付けるために.
主な方法:
- 免疫複合キナーゼアッセイは,p107wee1.1.を使用しています.
- 外因的基板 (アンジオテンシンII) のリン酸化.
- ATP結合ドメインのサイト誘導性突然変異.
- 生物物理的特徴付け (ゲル濾過,密度梯度離心).
主要な成果:
- p107wee1 免疫複合体は,セリンとチロシンの両方の残基に,p107wee1 をリン酸化する.
- また,p107wee1はチロシンで外因的基板であるアンジオテンシンIIをリン酸化します.
- キナーゼ活動はp107wee1に固有であり,異質系で確認され,ATP結合ドメインの変異によって廃止されます.
- p107wee1は非対称なモノマー (Mr 114K) として振る舞う.
結論:
- wee1+遺伝子の産物は,新しい種類のタンパク質キナーゼを表しています.
- このキナーゼは二重の特異性を持ち,セリンとチロシンの両方の残基をリン酸化します.