アルファ/ベータペプチドの螺旋状二次構造の結晶学的な特徴付けで,残基は1:1の交代で形成される
Soo Hyuk Choi1, Ilia A Guzei, Lara C Spencer
1Department of Chemistry, University of Wisconsin, Madison, Wisconsin 53706, USA.
Journal of the American Chemical Society
|April 29, 2008
まとめ
アルファ/ベータペプチドは,アミノ酸を交代して螺旋状の構造を形成します. 結晶学的データは,より長いペプチドが11ヘリックスよりも14/15ヘリクスを好むことを明らかにし,NMRの発見と一致しています.
科学分野:
- ペプチド化学 ペプチド化学
- 構造生物学 構造生物学とは
- クリスタログラフィーです.
背景:
- アルファ/ベータペプチドは,残基を交互に変えて螺旋状の二次構造を採用する.
- ベータ残基の置換はヘリックス型と安定性に影響を与えます.
- 以前のNMRデータは,リングの制約を持つβ残基が,異なるアルファ/βペプチドヘリクスを促進することを示唆していた.
研究 の 目的:
- 11ヘリックスおよび/または14/15ヘリックスを形成するアルファ/ベータペプチドの結晶学データを提供する.
- アルファ/ベータペプチドの構造的好みを,残留物の構成と長さに基づいて調査する.
- 固体状態の構造を溶液状態のNMRデータと相関させるため.
主な方法:
- 14個のアルファ/ベータペプチドの構造を決定するために,X線結晶学を用いた.
- ペプチドは (S,S) -トランス-2-アミノcyclopentanecarboxylic酸 (ACPC) からβ残留物とアルファ-aminoisobutyric酸 (Aib) またはL-アラニン (Ala) からアルファ残留物を使用して合成されました.
- ペプチドの長さは4から10個の残留物であった.
主要な成果:
- 9つのペプチドは,固体状態で11ヘリックス (i, i+3水素結合) を採用した.
- 3つのペプチドは14/15-ヘリックス (i, i+4水素結合) を採用した.
- 2つのペプチドは混合水素結合パターン (i,i+3とi,i+4の両方) を示し,3つの構造は以前は記述されていなかった.
結論:
- 結晶学的データは,アルファ/ベータペプチドの11-ヘリックスと14/15-ヘリックス構造の存在を確認しています.
- より長いアルファ/ベータペプチドは,好ましく14/15-ヘリクスを採用しているようです.
- これらの発見は,アルファ/ベータペプチド構成に関する以前の溶液状態のNMR研究と一致し,拡張しています.
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