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アポリポプロテインBのコトランスロケーションによる挿入が,エンドプラズマ網膜の内側小葉に起こります

R J Pease¹, G B Harrison, J Scott

¹Division of Molecular Medicine, MRC Clinical Research Centre, Harrow, UK.

|October 3, 1991

まとめ

アポリポプロテインB100 (apo B100) は,合成過程でエンドプラズマ網膜に挿入され,翻訳後には挿入されない. このコトランスレーション的挿入は,非常に低密度のリポタンパク質の組み立てを容易にする.

科学分野:

バイオケミストリーバイオケミストリー
細胞生物学細胞生物学
脂質代謝についてです.

背景:

アポリポプロテインB100 (apo B100) は,肝臓トリグリセリドを非常に低密度のリポプロテイン経由で外周組織に輸送するのに不可欠です.
apo B100の大きさと不溶性は,エンドプラズマの網膜 (ER) に転移し,リポタンパク質に組み合わされるのに課題をもたらす.
以前の仮説では,アポBの転位は段階的に発生し,翻訳後完成し,アポB15.の提案されたアストサイトで完了することが示唆されていた.

研究の目的:

アポBのERへの転位メカニズムを再検討する.
アポB転位が翻訳後または共同翻訳で起こるかどうかを調査する.
切断されたアポB断片の膜結合特性を決定する.

主な方法:

アポBの断片のインビトロ翻訳は,分離されたマイクロソームへの転位と併用されます.
膜関連性を評価するために,アルカリ炭酸でマイクロソムの処理.
タンパク質の放出を評価するために,サポニンでマイクロソムの処理.

主要な成果:

切断されたアポBタンパク質のトランスメブランセグメントの証拠は見つかりませんでした.
トランスロケートされたApo B17はER膜と強い関連性を示し,アルカリ炭酸によって部分的にのみ放出されました.
アポBの断片は,サポニンとの破壊後でもマイクロソームに結合し続け,堅固な膜相互作用を示しています.

結論:

アポリポプロテインBは,コトランスレーションにより,ER膜の内側の小葉に挿入されます.
このコトランスレーション性挿入メカニズムは,アポB100のサイズと不溶性に関する問題を回避し,転位中に脂質フリー状態を防止します.
Apo Bは,膜脂質と関連して,ER光線に芽を芽生え,新生リポプロテイン粒子を形成します.

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