ヒストンH3のCBP/p300媒介によるアセチル化がライシン56に作用する

科学分野:

• エピジェネティクス エピジェネティクス
• 分子生物学は分子生物学である.
• 細胞生物学 細胞生物学

背景:

• ヒストンH3ライシン56アセチル化 (H3K56ac) は,酵母におけるDNA複製と修復に不可欠である.
• H3K56acを媒介する酵素は,真菌特異性があり,多細胞エウカリオットでの研究を制限しています.

研究 の 目的:

• 多細胞生物におけるH3K56acの役割と調節を研究する.
• H3K56ac. に関するメタゾーン酵素とチャペロンを特定する.
• H3K56acとがんとの関連を調べる

主な方法:

• 酵素アッセイは,H3K56.6のヒストンアセチルトランスファーゼ (HAT) とデセチラゼ (HDAC) を特定する.
• H3K56ac.におけるヒストンチャペロン関与 (ASF1A,CAF-1) の分析
• DNA損傷と修復中のH3K56acのダイナミクスを観察するために,ドロソフィラとヒト細胞の細胞研究.

主要な成果:

• CBP/Nejire (ハエ) とCBP/p300 (ヒト) アセチラートH3K56;ドロソフィラSir2とヒトSIRT1/SIRT2デセチラートH3K56ac.
• ヒストンのチャペロンであるASF1A (ヒト) とAsf1 (ドロソフィラ) は,H3K56のアセチル化に不可欠である.
• CAF-1 (ヒト) とCaf1 (ドロソフィラ) は,H3K56acをクロマチンに組み込むために必要です.
• H3K56acは,ドロソフィラとヒトの細胞の両方のDNA損傷に対する反応として,DNA修復部位で焦点を形成します.
• H3K56acのレベルは,様々な癌で上昇しており,ASF1A.A.の増加と相関しています.

結論:

• H3K56acはメタゾーンに保存され,特定のHAT,HDAC,ヒストンチャペロンによって調節されます.
• H3K56acは,DNA損傷部位におけるクロマチンの組立に作用する.
• がんにおけるH3K56acおよびASF1Aレベルが上昇すると,腫瘍発生に潜在的な役割が示唆される.