二機能性アシルトランスフェラーゼ/デカルボキシラーゼLnmKは,ポリケチド生物合成におけるβ-アルキレーションの欠けているリンクである
Tao Liu1, Yong Huang, Ben Shen
1Division of Pharmaceutical Sciences, University of Wisconsin-Madison, Madison, Wisconsin 53705-2222, USA.
Journal of the American Chemical Society
|May 2, 2009
まとめ
研究者らは,ポリケチド生物合成に不可欠な酵素であるLnmKを特定した. この二機能性アシルトランスフェラーゼ/デカルボキシラーゼ (AT/DC) 酵素はプロピオニル-アシルキャリアタンパク質 (ACP) を生成し,天然製品におけるβ-エチル分岐の起源を説明する.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- 自然製品バイオシンセシス 自然製品バイオシンセシス
- 酵素学 酵素学とは
背景:
- ベータアルキレーションは,ポリケチドの構造的多様性の鍵です.
- ヒドロキシメチルグルタリル-CoA合成酵素のホモログは,アセチルまたはプロピオニル-S-アシルキャリアタンパク質 (ACP) を使用してβ-メチルおよびβ-エチル分岐を触媒化する.
- ポリケチド生物合成におけるプロピオニル-S-ACPの源は不明のままでした.
研究 の 目的:
- プロピオニル-S-ACP.を生成する酵素を特定する.
- ポリケチド生物合成におけるβ-エチルまたはプロピオニル分岐形成における欠けているリンクを解明する.
主な方法:
- レーナミシン生物合成経路からのLnmK酵素の特徴.
- 酵素測定法により,基板特異性と触媒活性が判定される.
主要な成果:
- LnmKは,二機能性アシルトランスフェラーゼ/デカルボキシラーゼ (AT/DC) として特定されました.
- LnmKは,メチルマロニル-CoAからプロピオニル-S-ACPを導出しています.
- この発見は,ポリケチドの天然製品におけるβ-エチルまたはプロピオニル分岐の起源を説明するものである.
結論:
- LnmKは,AT/DC酵素の新しいファミリーを表しています.
- LnmKは,ポリケチド生物合成におけるプロピオニル-S-ACPに関する知識の空白を埋める.
- LnmKは,結合生物合成によるβ-アルキル分岐を持つ新しいポリケチドを設計する可能性を秘めています.
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