ERとミトコンドリアにおける二硫化物形成:共通のプロセスの2つの解決策
Jan Riemer1, Neil Bulleid, Johannes M Herrmann
1Cell Biology, University of Kaiserslautern, Erwin Schrödinger Strasse 13, 67663 Kaiserslautern, Germany.
ユカリオット細胞には,タンパク質の二硫化結合形成を触媒化する2つの異なる酸化区間,エンドプラズマ網膜 (ER) とミトコンドリアがあります. タンパク質の折り畳みと転位に不可欠なこれらのシステムには,異なる進化的起源とメカニズムがあります.
科学分野:
- 細胞生物学 細胞生物学
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- 分子生物学は分子生物学である.
背景:
- エンドプラズマ網膜 (ER) は,タンパク質の折りたたみ中に酵素触媒による二硫化結合形成のための唯一の細胞部位として歴史的に認識されていました.
- 最近の発見は,真核細胞の第2の酸化区間,ミトコンドリアの膜間空間を明らかにしています.
研究 の 目的:
- ERとミトコンドリアのタンパク質酸化システムに関する現在の知識を要約します.
- この2つの異なる細胞酸化機構の機能的な類似点と違いについて議論します.
主な方法:
- ERとミトコンドリアの酸化システムに関する既存の研究の文献レビューと合成.
- 2つのコンパートメントにおけるディスルファイド結合形成の進化的起源とメカニズム的性質の比較分析.
主要な成果:
- ミトコンドリアは,ERと共に,シトソールからタンパク質の転位に不可欠な二硫化結合の形成を促進します.
- ミトコンドリア内のタンパク質酸化は,アポトーシス,老化,呼吸器連鎖の調節を含む重要な細胞プロセスと関連しています.
- 両システムともシステイン残基の間に二酸化硫化物を形成するにもかかわらず,それらは独立して進化し,ユニークなメカニズム特性を有しています.
結論:
- ユーカリオット細胞は,少なくとも2つの異なった,進化的に無関係なシステムをタンパク質酸化のために利用します:ERとミトコンドリア膜間空間です.
- これらのシステムを理解することは,基本的な細胞プロセスとその影響が人間の健康に及ぼす影響を理解するために不可欠です.
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