リスインアセチル化は,タンパク質複合体を標的とし,主要な細胞機能を共同調節する
Chunaram Choudhary1, Chanchal Kumar, Florian Gnad
1Proteomics and Signal Transduction, Max Planck Institute for Biochemistry, Martinsried, Germany.
重要なタンパク質の改変であるライシンアセチル化は,質量スペクトロメトリを用いて全局的に分析されました. この研究は,他の主要な改変と比較して,細胞プロセスにおけるその広範な規制範囲を明らかにしています.
科学分野:
- バイオケミストリー バイオケミストリー
- 分子生物学は分子生物学である.
- プロテオミクス プロテオミクスは,プロテオミクスの
背景:
- リスインアセチル化は,遺伝子発現を調節する重要な可逆的な翻訳後の改変である.
- 以前の技術的限界は,細胞機能の包括的な分析を妨げていた.
研究 の 目的:
- リスインアセチル化部位とその変化を世界的に特定し,定量化する.
- 細胞の役割とリジンアセチル化の規制範囲を理解するために.
主な方法:
- 高解像度質量スペクトロメトリを用いて,数千のライシンアセチル化部位を特定した.
- アセチル化変化の定量分析は,デサセチラゼ阻害剤 (SAHAとMS-275) を使用して行われました.
主要な成果:
- 1750のタンパク質に3600のライシンアセチル化部位を特定した.
- クロマチンの改造,細胞サイクル,スプライシング,核輸送,アクチン核形成に関与する大型マクロ分子複合体の優先標的化が実証されている.
- アセチル化が14-3-3の相互作用に影響を与え,Cdc28.2を調節することを示した.
結論:
- リスインアセチル化には,他の主要な翻訳後の修正と同様,広範な規制範囲があります.
- この研究は,ライシンアセチル化の細胞の役割の全体的な見方を提供し,以前の技術的障壁を克服しました.
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