トリガーファクターチャペロンの折りたたみと組み立ての活動における乱雑な基板認識
Erik Martinez-Hackert1, Wayne A Hendrickson
1Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Columbia University, New York, NY 10032, USA.
Cell
|September 10, 2009
まとめ
トリガーファクター (TF) は,分子チャペロンである. リボソームフリーTFは,170以上のタンパク質を誤折りから救出し,タンパク質の恒常性および複合組成における広範な細胞作用を明らかにします.
科学分野:
- 細菌のタンパク質合成と折りたたみ
- 分子チャペロンとタンパク質ホメオスタシス
背景:
- トリガーファクター (TF) は,リボソームの新生ポリペプチド鎖と相互作用することが知られている細菌の分子チャペロンです.
- サイトゾール内のリボソームフリーTFの活性と基板特異性は,まだ特異化されていない.
- 実験室内研究では,タンパク質の再折り畳みを促進するTFの役割が示唆されています.
研究 の 目的:
- バクテリアのサイトゾールにおけるリボソームフリーTFの機能を調査する.
- 細胞性TFと相互作用し,それを救出する全長タンパク質の範囲を特定する.
- 生理学的基底とTFの相互作用の構造的基礎を解明する.
主な方法:
- エシェリキア大腸菌における細胞性TF基板を特定するためのプロテオミック分析.
- Thermotoga maritima.からのTF:S7複合体の生化学的特徴.
- TF:S7複合体の原子構造を決定するX線結晶学.
主要な成果:
- リボソームフリーTFは,170以上の全長タンパク質と安定的に結合し,誤った折り畳みから救出します.
- リボソームタンパク質S7は,細胞性TF基質として識別された.
- TF:S7複合体の結晶構造は,基質認識とチャペロンメカニズムに関する原子レベルの洞察を提供します.
結論:
- サイトソリックTFは,広範囲の基板レパートリーを有し,乱交的なシェーパーロンとして機能します.
- TFは,タンパク質のホメオスタシスを維持し,バクテリアの細胞溶液の誤折れを防ぐのに重要な役割を果たします.
- TF:S7複合体の構造は,基板結合のメカニズムを明らかにし,タンパク質複合体の生体生成にTFの関与を示唆しています.
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