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Molecular Chaperones and Protein Folding03:00

Molecular Chaperones and Protein Folding

The native conformation of a protein is formed by interactions between the side chains of its constituent amino acids. When the amino acids cannot form these interactions, the protein cannot fold by itself and needs chaperones. Notably, chaperones do not relay any additional information required for the folding of polypeptides; the native conformation of a protein is determined solely by its amino acid sequence. Chaperones catalyze protein folding without being a part of the folded protein.
The...
Protein Folding01:25

Protein Folding

Proteins are chains of amino acids linked together by peptide bonds. Upon synthesis, a protein folds into a three-dimensional conformation, critical to its biological function. Interactions between its constituent amino acids guide protein folding, and hence the protein structure is primarily dependent on its amino acid sequence.
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...
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Protein Folding

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The Unfolded Protein Response

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ER is the primary site for the maturation and folding of soluble and transmembrane secretory proteins. The calnexin cycle is a specific chaperone system that folds and assesses the confirmation of N-glycosylated proteins before they can exit the ER lumen. The primary players of this quality check pipeline are the lectins, ER-resident chaperones, and a glucosyl transferase enzyme. In case the calnexin system in the lumen fails to salvage a misfolded protein, it is transported to the cytoplasm...

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Published on: October 15, 2018

ステリック・トラップで展開するタンパク質.

Tracy M Blois1, Heedeok Hong, Tae H Kim

  • 1Department of Chemistry and Biochemistry, UCLA-DOE Institute for Genomics and Proteomics, University of California, Los Angeles, California 90095, USA.

Journal of the American Chemical Society
|September 11, 2009
PubMed
まとめ

この研究は,タンパク質の折りたたみと原生条件下での安定性を研究するための新しい方法であるステリックトラッピングを導入します. このテクニックでは,バイオチンタグとストリープタヴィジンを用いて,溶媒の条件を変えることなく,タンパク質の展開を駆動し,モニターします.

科学分野:

  • バイオケミストリー バイオケミストリー
  • 分子生物学は分子生物学である.
  • タンパク質のダイナミクス

背景:

  • タンパク質の折り畳みは,生物学的機能にとって極めて重要です.
  • タンパク質の展開を研究する現在の方法では,溶液の条件が変化し,分子力に影響する.
  • ネイティブ溶媒条件での展開を誘導し,研究するための方法が必要です.

研究 の 目的:

  • タンパク質の折りたたみと安定性を研究するための新しい方法であるステリックトラッピングを導入する.
  • 溶媒条件を不安定化することなく,タンパク質の展開と分析を可能にします.
  • 生理学的な環境におけるタンパク質の展開のダイナミクスと安定性を調査する.

主な方法:

  • ステリック・トラップ・メソッドは,標的タンパク質に空間的に近い2つのバイオチン・タグを貼るというものです.
  • ストレプタヴィジンの両タグへの結合は,タンパク質の展開に左右されます.
  • ストレプタヴィジン結合とタンパク質展開の間のエネルギー結合が,このプロセスを駆動する.

主要な成果:

  • ステリック・トラップ・メソッドは,ダイヒドロフォラート還元酵素 (DHFR) の展開を成功裏に誘導します.
  • ストレプタヴィジンとの結合親和性は,DHFRの安定性の変化と相関している.

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  • DHFRは,ストレプタビディンの緩やかなオフレートを使用して展開状態にロックすることができます.

    • 結論:

    • ステリックトラッピングは,ネイティブ溶媒条件でのタンパク質の折り畳みと安定性を研究するための新しいアプローチを提供します.
    • この方法は,選択されたタンパク質ドメインの特定の展開を可能にします.
    • ステリックトラップ技術は,膜タンパク質に潜在的に適用可能であることを示しています.