人体アイレットのアミロイドポリペプチドが,振動総周波数生成によって探査されたインターフェースで,インシットで誤った折り畳み方をします
1Department of Chemistry, Yale University, 225 Prospect Street, New Haven, Connecticut 06520, USA.
Journal of the American Chemical Society
|March 27, 2010
まとめ
表面選択的和周波数生成 (SFG) スペクトロスコピーは,タンパク質の誤折れを追跡する. この方法は,脂質がヒト島型アミロイドポリペプチド (hIAPP) を誘導して,インターフェースでβシート構造を形成する方法を明らかにします.
科学分野:
- バイオフィジックス 生物物理学
- スペクトロスコーピーは,スペクトロスコーピーを用います.
- タンパク質の間違った折り畳み方
背景:
- インターフェースにおけるタンパク質の構成の変化は,生物学的プロセスにとって不可欠である.
- 人間の小島型アミロイドポリペプチド (hIAPP) のような内在的に乱れたタンパク質は,膜相互作用でベータシート構造に誤折れることがあります.
研究 の 目的:
- 表面選択的和周波数生成 (SFG) スペクトロスコピーの有用性を,インターフェイスにおけるタンパク質構成変化の運動学を調査するために実証する.
- 空気/水界面でのhIAPPの脂質誘発による構造変化を分析する.
主な方法:
- 表面選択的和周波数生成 (SFG) スペクトロスコピーを利用し,sspとpspの極化設定を使用しました.
- ディパルミトイルフォスフォグリセロール (DPPG) を加えた後,空気/水界面でのhIAPPのアミドIスペクトルを分析した.
- アキラルとキラルの両方のスペクトル応答を調査しました.
主要な成果:
- 空気/水界面におけるhIAPP二次構造の脂質誘発による変化を観察した.
- 平行ベータシートの振動特性を持つキラル構造の漸進的な蓄積が検出されました.
- 1622cmの平行ベータシートアグレガートの潜在的な特徴的な光学シグネチャーを特定しました.
結論:
- DPPGは,hIAPPのアルファヘリカル構造とランダムコイル構造から,空気/水界面の平行ベータシート構造への誤った折り畳みを誘導します.
- SFGスペクトロスコピーは,既存の技術を補完して,インターフェースのタンパク質の運動および構造情報を提供することができます.
さらに関連する動画
08:40Visualization of Endogenous Mitophagy Complexes In Situ in Human Pancreatic Beta Cells Utilizing Proximity Ligation Assay
Published on: May 2, 2019
09:43Interfacial Molecular-level Structures of Polymers and Biomacromolecules Revealed via Sum Frequency Generation Vibrational Spectroscopy
Published on: August 13, 2019
関連する概念動画
Amyloid Fibrils
Amyloid fibrils are aggregates of misfolded proteins. Under most circumstances, misfolded proteins are either refolded by chaperone proteins or degraded by the proteasome. However, in the case of a mutation or a disease, these proteins can accumulate to form large clusters and often further assemble to form elongated fibers, called fibrils.
Amyloid deposits were observed as early as 1639 in the liver and the spleen. In 1854, Rudolph Virchow performed iodine staining, normally used to...
Amyloid deposits were observed as early as 1639 in the liver and the spleen. In 1854, Rudolph Virchow performed iodine staining, normally used to...
Protein Folding Quality Check in the RER
ER is the primary site for the maturation and folding of soluble and transmembrane secretory proteins. The calnexin cycle is a specific chaperone system that folds and assesses the confirmation of N-glycosylated proteins before they can exit the ER lumen. The primary players of this quality check pipeline are the lectins, ER-resident chaperones, and a glucosyl transferase enzyme. In case the calnexin system in the lumen fails to salvage a misfolded protein, it is transported to the cytoplasm...
