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菌類のリパゼ阻害剤複合体の構造から,リパゼにおける界面活性化のモデル
A M Brzozowski1, U Derewenda, Z S Derewenda
1Department of Chemistry, University of York, Heslington, UK.
Nature
|June 6, 1991
まとめ
この研究は,Rhizomucor mieheiの脂質酵素がどのように活性化されるかを明らかにしています. 螺旋状の蓋は動いて,活性部位を露出させ,油と水の界面での界面活性化を模倣する.
科学分野:
- 酵素学 酵素学とは
- 構造生物学 構造生物学とは
- バイオケミストリー バイオケミストリー
背景:
- リパースは,トリアシルグリセリドを水解するセリンヒドロラーゼです.
- リパースの活性が,脂質-水界面 (界面活性化) で増加する.
- ヒトの臓リパース (hPL) とリゾムカーのミヘイリパース (RmL) の原子構造は,螺旋状の蓋によって隠された保存されたAsp-His-Ser三位数を示しています.
研究 の 目的:
- リパース活性化の構造的メカニズムを解明する.
- 螺旋状の蓋が酵素活性にどのように影響するかを理解するために.
主な方法:
- 3 Å の解像度のX線結晶学.
- RmLとn-ヘキシルフォスフォナートエチルエステルの間の複合形成.
主要な成果:
- RmL阻害剤複合体の結晶構造が提示されました.
- 螺旋状の蓋が動いて,酵素の活性部位が露出する.
- 蓋の移動時に触媒部位の周りの非極性の増加.
結論:
- 観察された構造は,リパースの活性化状態を表しています.
- 蓋の動きは,油と水のインターフェース効果を模倣して,インターフェイスの活性化に不可欠です.