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新しく合成されたタンパク質とHsp 70の相互作用:タンパク質の折りたたみと組み立てへの影響
R P Beckmann1, L E Mizzen, W J Welch
1Department of Medicine, University of California, San Francisco 94143.
まとめ
サイトソリック熱ショックタンパク質 (Hsp 70) は,新たに合成されたタンパク質に一時的に結合し,ATPに依存する. メタボリック・ストレスは,この相互作用を妨害し,Hsp 70を示唆しています.
科学分野:
- 分子生物学は分子生物学である.
- 細胞のストレス反応は,
背景:
- 熱ショックタンパク質 (Hsp 70) は,タンパク質の折り畳みと転位に不可欠です.
- サイトソリック Hsp 70 形態 (Hsp 72, 73) は,翻訳後のタンパク質処理に関与しています.
研究 の 目的:
- 細胞性Hsp 70 (Hsp 72, 73) が,正常な細胞とストレス状態の細胞の新生タンパク質と結合することを研究する.
- Hsp70新生タンパク質の相互作用におけるATPの役割を明らかにする.
主な方法:
- [35S]メットラベル細胞からポリソーム分離を用いて,新生ポリペプチドにHsp 72,73の共翻訳結合を調査した.
- コイムノプレシピテーションによる正常な細胞とストレス細胞で新たに合成されたタンパク質との相互作用を分析したHsp 72,73.
主要な成果:
- 新生タンパク質に結合するHsp 72,73は,正常な条件下で一時的でATPに依存する.
- ストレスを受けた細胞では,新たに合成されたタンパク質とのHsp 72,73の相互作用は一時的ではありません.
- Hsp 72,73は新生ポリペプチド鎖と関連しており,コトランスレーション結合を示している.
結論:
- サイトソリックHsp 72,73は,新生ポリペプチドと一時的に相互作用し,正常な条件下で適切な折り畳みを促進します.
- メタボリックストレスはHsp 72,73の新生タンパク質との相互作用を変化させ,折り畳み経路を潜在的に破壊します.